Човешката лимфна система изпълнява редица важни защитни функции, които предотвратяват развитието на патогенни микроорганизми или вируси в течни среди, клетки и тъкани. В-лимфоцитите са отговорни за хуморалния имунитет, които с по-нататъшно узряване синтезират имуноглобулини (Ig). Структурата на тези вещества ви позволява да намерите, маркирате и унищожите антигени, които са влезли в тялото. Какви са характеристиките на молекулите?
Плазмени клетки
Всички лимфни клетки на човешкото тяло са разделени на две големи групи: Т-лимфоцити и В-лимфоцити. Първите са отговорни за клетъчния имунитет, абсорбират антигени в процеса на фагоцитоза. Задачата на последния е да синтезира специфични антитела - хуморален имунитет.
B-лимфоцитите се определят във вторични лимфоидни органи (лимфни възли, далак) и след това образуват популация от плазмени клетки, които също се наричат плазмени клетки. По-нататък те мигрират към червения костен мозък, лигавиците и тъканите.
Плазмоцитите достигат големи размери (до 20 микрона), оцветяват се базофилно, тоест в лилаво с помощта на багрила. В центъраот тези клетки е голямо ядро с характерни бучки хетерохроматин, които приличат на спиците на колело.
Цитоплазмата се оцветява по-светло от ядрото. В него се помещава мощен транспортен център, състоящ се от ендоплазмения ретикулум и апарата на Голджи. AH е доста силно развита, образувайки така наречения светъл двор на килията.
Всички тези структури са насочени към синтеза на антитела, които са отговорни за хуморалния имунитет. Структурата на имуноглобулиновата молекула има свои собствени характеристики, така че постепенното и висококачествено узряване на тези структури в процеса на синтез е важно.
Всъщност това е причината да е разработена толкова гъста мрежа от EPS и апарата на Голджи. Също така, генетичният апарат на плазмените клетки, затворен в ядрото, е насочен главно към синтеза на протеини на антитела. Зрелите плазмени клетки са пример за висока степен на решителност, така че те рядко се делят.
Структурата на имуноглобулиновите антитела
Тези високоспециализирани молекули са гликопротеини, защото имат протеинови и въглехидратни части. Интересуваме се от скелета на имуноглобулините.
Молекулата се състои от 4 пептидни вериги: две тежки (H-вериги) и две леки (L-вериги). Те се свързват един с друг чрез дисулфидни връзки и в резултат на това можем да наблюдаваме формата на молекулата, наподобяваща прашка.
Структурата на имуноглобулините е насочена към свързване с антигени с помощта на специфични Fab-фрагменти. В свободните краища на „прашката“всяка такава област е образувана от два променливи домена: един от тежък иедин от леката верига. Постоянните домейни служат като скеле (3 на всяка тежка и един на леки вериги).
Мобилността на променливите краища на имуноглобулина се осигурява от наличието на шарнирна зона на мястото, където се образува дисулфидна връзка между две Н-вериги. Това значително опростява процеса на взаимодействие антиген-антитяло.
Третият край на молекулата, който не взаимодейства с чужди молекули, остава необмислен. Нарича се Fc регион и е отговорен за прикрепването на имуноглобулин към мембраните на плазмените клетки и други клетки. Между другото, леките вериги могат да бъдат от два вида: капа (κ) и ламбда (λ). Те са свързани помежду си чрез дисулфидни връзки. Съществуват и пет вида тежки вериги, според които се класифицират различните видове имуноглобулини. Това са α-(алфа), δ-(делта), ε-(епсилон), γ-(гама) Μ-(mu) вериги.
Някои антитела са в състояние да образуват полимерни структури, които се стабилизират от допълнителни J-пептиди. Така се образуват димери, тримери, тетрамери или пентомери на Ig от определен тип.
Друга допълнителна S-верига е характерна за секреторните имуноглобулини, чиято структура и биохимия им позволяват да функционират в лигавиците на устата или червата. Тази допълнителна верига предотвратява естествените ензими да разграждат молекулите на антителата.
Структурата и класовете на имуноглобулините
Разнообразието от антитела в нашето тяло предопределя вариабилността на функциите на хуморалния имунитет. Всеки Ig класима свои отличителни характеристики, по които не е трудно да се отгатне ролята им в имунната система.
Структурата и функциите на имуноглобулините са пряко зависими един от друг. На молекулярно ниво те се различават по аминокиселинната последователност на тежката верига, чиито видове вече споменахме. Следователно има 5 вида имуноглобулини: IgG, IgA, IgE, IgM и IgD.
Характеристики на имуноглобулин G
IgG не образува полимери и не се интегрира в клетъчните мембрани. Наличието на гама-тежка верига беше разкрито в състава на молекулите.
Отличителна черта на този клас е фактът, че само тези антитела са в състояние да проникнат през плацентарната бариера и да формират имунната защита на плода.
IgG съставлява 70-80% от всички серумни антитела, така че молекулите се откриват лесно чрез лабораторни методи. В кръвта 12 g/l е средното съдържание на този клас и тази цифра обикновено се достига до 12-годишна възраст.
Структурата на имуноглобулин G ви позволява да изпълнявате следните функции:
- Детоксикация.
- Опсонизация на антигени.
- Започване на комплемент-медиирана цитолиза.
- Представяне на антиген към клетки-убийци.
- Осигуряване на имунитета на новороденото.
Имуноглобулин А: характеристики и функции
Този клас антитела се срещат в две форми: серум и секретор.
В кръвния серум IgA съставлява 10-15% от всички антитела и средното му количествое 2,5 g/l на 10-годишна възраст.
Ние се интересуваме повече от секреторната форма на имуноглобулин А, тъй като около 60% от молекулите от този клас антитела са концентрирани в лигавиците на тялото.
Структурата на имуноглобулин А също се отличава със своята вариабилност поради наличието на J-пептид, който може да участва в образуването на димери, тримери или тетрамери. Поради това един такъв комплекс от антитела е в състояние да свърже голям брой антигени.
По време на образуването на IgA, друг компонент е прикрепен към молекулата - S-протеинът. Основната му задача е да предпазва целия комплекс от разрушителното действие на ензимите и други клетки на човешката лимфна система.
Имуноглобулин А се намира в лигавиците на стомашно-чревния тракт, пикочно-половата система и дихателните пътища. IgA молекулите обгръщат антигенните частици, като по този начин предотвратяват прилепването им към стените на кухите органи.
Функциите на този клас антитела са както следва:
- Неутрализация на антигените.
- Първата бариера на всички хуморални имунни молекули.
- Опсонизиране и етикетиране на антигени.
Имуноглобулин M
Представителите на клас IgM се отличават с големи молекулни размери, тъй като техните комплекси са пентамери. Цялата структура се поддържа от J-протеин, а гръбнакът на молекулата е тежките вериги от nu-тип.
Пентамерната структура е характерна за секреторната форма на този имуноглобулин, но има и мономери. Последните са прикрепени към мембраниВ-лимфоцити, като по този начин помагат на клетките да откриват патогенни елементи в телесните течности.
Само 5-10% е IgM в кръвния серум, като съдържанието му средно не надвишава 1 g/l. Антителата от този клас са най-старите в еволюционен план и се синтезират само от В-лимфоцити и техните предшественици (плазмоцитите не са способни на това).
Броят на антителата M се увеличава при новородените, т.к. това е фактор за интензивната секреция на IgG. Подобна стимулация има положителен ефект върху развитието на имунитета на бебето.
Структурата на имуноглобулин М не му позволява да преминава през плацентарните бариери, така че откриването на тези антитела във феталните течности става сигнал за нарушение на метаболитните механизми, инфекция или дефект в плацентата.
IgM функции:
- Неутрализация.
- Опсонизация.
- Активиране на комплемент-зависима цитолиза.
- Формиране на имунитет на новороденото.
Характеристики на имуноглобулин D
Този тип антитела е малко проучен, така че тяхната роля в организма не е напълно разбрана. IgD се среща само под формата на мономери; в кръвния серум тези молекули съставляват не повече от 0,2% от всички антитела (0,03 g/l).
Основната функция на имуноглобулин D е приемането в мембраната на В-лимфоцитите, но само 15% от цялата популация на тези клетки имат IgD. Антителата се свързват с помощта на Fc-края на молекулата, а тежките вериги принадлежат към делта класа.
Структура и функцииимуноглобулин E
Този клас съставлява малка част от всички серумни антитела (0,00025%). IgE, известен също като реагин, са силно цитофилни: мономерите на тези имуноглобулини са прикрепени към мембраните на мастоцитите и базофилите. В резултат на това IgE засяга производството на хистамин, което води до развитие на възпалителни реакции.
Епсилон тип тежки вериги присъстват в структурата на имуноглобулин Е.
Поради малкото количество тези антитела са много трудни за откриване чрез лабораторни методи в кръвния серум. Повишеният IgE е важен диагностичен признак за алергични реакции.
Заключения
Структурата на имуноглобулините пряко засяга функциите им в организма. Хуморалният имунитет играе голяма роля в поддържането на хомеостазата, така че всички антитела трябва да работят ясно и гладко.
Съдържанието на всички Ig класове е строго дефинирано за хората. Всички промени, регистрирани в лабораторията, могат да бъдат причина за развитието на патологични процеси. Това е, което лекарите използват в практиката си.
