Аминокиселините, чиито формули се обсъждат в курса по химия в гимназията, са важни вещества за човешкото тяло. Протеините, състоящи се от аминокиселинни остатъци, са необходими на човек, за да функционира пълноценно.
Определение
Аминокиселините, чиито формули ще бъдат разгледани по-долу, са органични съединения, чиито молекули съдържат амино и карбоксилни групи. Карбоксилът се състои от карбонилна и хидроксилна група.
Можете да разглеждате аминокиселините като производни на карбоксилни киселини, където водородният атом е заменен с аминогрупа.
Характеристики на химичните свойства
Аминокиселините, чиято обща формула може да бъде представена като CnH2nNH2COOH, са амфотерни химични съединения.
Наличието на две функционални групи в техните молекули обяснява възможността тези органични вещества да проявяват основни и киселинни свойства.
Техните водни разтвори имат свойствата на буферни разтвори. Цвитерионът е аминокиселинна молекула, в която аминогрупата е NH3+, а карбоксилът е -COO-. Молекула от този тип има значителен диполен момент, докатообщият заряд е нула. Върху такива молекули са изградени кристали от много аминокиселини.
Сред най-важните химични свойства на този клас вещества могат да се разграничат процесите на поликондензация, в резултат на които се образуват полиамиди, включително протеини, пептиди, найлон.
Аминокиселините, чиято обща формула е CnH2nNH2COOH, реагират с киселини, основи, метални оксиди, соли на слаби киселини. От особен интерес са взаимодействията на аминокиселини с алкохоли, свързани с естерификацията.
Характеристики на изомерията
За да запишем структурните формули на аминокиселините, отбелязваме, че много аминокиселини, участващи в биохимичните трансформации, съдържат аминогрупа в а-позиция от карбоксилната група. Такъв въглероден атом е хирален център и аминокиселините се считат за оптични изомери.
Структурната формула на аминокиселините дава представа за разположението на основните функционални групи, които изграждат дадено вещество, спрямо активния въглероден атом.
Естествените аминокиселини, които са част от протеиновите молекули, са представители на L-серията.
Оптичните изомери на аминокиселините се характеризират със спонтанна бавна неензимна рацемизация.
Характеристики на a-съединения
Всяка формула на вещества от този тип предполага местоположението на аминогрупата при втория въглероден атом. Има и 20 аминокиселини, чиито формули се разглеждат дори в училищния курс по биологияпринадлежат към този вид. Например, те включват аланин, аспарагин, серин, левцин, тирозин, фенилаланин, валин. Именно тези съединения съставляват човешкия генетичен код. В допълнение към стандартните връзки? нестандартни аминокиселини, които са техни производни, също са открити в протеиновите молекули.
Класификация чрез синтез
Как могат да бъдат разделени незаменимите аминокиселини? Формулите от този клас се подразделят според физиологичната основа на полузаменяеми, способни да се синтезират в човешкото тяло. Изолират се и обикновени съединения, синтезирани във всеки жив организъм.
Раздел за радикални и функционални групи
Формулата на аминокиселината се различава в структурата на радикала (странична група). Има разделение на неполярни молекули, съдържащи хидрофобен неполярен радикал, както и на заредени полярни групи. Ароматните аминокиселини се разглеждат като отделна група в биохимията: хистидин, триптофан, тирозин. В зависимост от функционалните групи се разграничават няколко групи. Алифатните съединения са представени с:
- моноаминомонокарбоксилни съединения, които могат да се считат за глицин, валин, аланин, левцин;
- оксимонокаминокарбоксилни вещества: треонин, серин;
- моноаминокарбоксилна: глутаминова, аспарагинова киселина;
- съдържащи сяра съединения: метионин, цистеин;
- диаминомонокарбоксилни вещества: лизин, хистидин, аргинин;
- хетероцикличен: пролин, хистидин,триптофан/
Всяка формула за аминокиселина може да бъде написана в общи линии, само радикалните групи ще се различават.
Качествена дефиниция
За да се открият малки количества аминокиселини, се провежда нинхидринова реакция. В процеса на нагряване на аминокиселини с излишък от нинхидрин се получава лилав продукт, ако киселината има свободна а-амино група, а жълт продукт е типичен за защитена група. Този метод има висока чувствителност и се използва за колориметрично откриване на аминокиселини. На негова основа е създаден методът на разделителна хроматография върху хартия, въведен от Мартин през 1944 г.
Същата химична реакция се използва в автоматичен анализатор на аминокиселини. Устройството, създадено от Мур, Шпакман, Стейн, се основава на разделянето на аминокиселинна смес в колони, пълни с йонообменни смоли. От колоната потокът на елуента влиза в смесителя, нинхидринът също отива тук.
Количественото съдържание на аминокиселини се преценява по интензитета на получения цвят. Показанията се записват от фотоелектрически колориметър, записани от рекордер.
Понастоящем подобна технология се използва в клиничната практика за изследвания на кръв, цереброспинална течност и урина. Позволява ви да дадете пълна картина на качествения състав на аминокиселините, съдържащи се в биологичните течности, да идентифицирате нестандартни азотсъдържащи вещества в тях.
Характеристики на номенклатурата
Как да назовавам правилноаминокиселини? Формулите и имената на тези съединения са дадени съгласно международната номенклатура на IUPAC. Позицията на аминогрупата се добавя към съответната карбоксилна киселина, започвайки от въглеводорода при карбоксилната група.
Например, 2-аминоетанова киселина. В допълнение към международната номенклатура има тривиални имена, използвани в биохимията. По този начин аминооцетната киселина е глицин, използван в съвременната медицина.
Ако има две карбоксилни групи в молекулата, към името се добавя наставката -dionic. Например 2-аминобутандиова киселина.
За всички представители на този клас е характерна структурна изомерия, дължаща се на промени в структурата на въглеродната верига, както и разположението на карбоксилната и аминогрупата. В допълнение към глицин (най-простият представител на този клас кислород-съдържащи органични вещества)? останалите съединения имат огледални антиподи (оптични изомери).
Заявление
Аминокиселините са често срещани в природата, те са в основата на изграждането на животински и растителни протеини. Тези съединения се използват в медицината в случай на силно изтощение на тялото, например след сложни хирургични операции. Глутаминовата киселина помага в борбата с нервните заболявания, а хистидинът се използва за лечение на стомашни язви. При синтеза на синтетични влакна (капрон, енант), аминокапроновата и аминоенантовата киселини действат като суровини.
Заключение
Аминокиселините са органични съединения, които в тяхнатаимат две функционални групи. Именно структурните особености обясняват двойствеността на техните химични свойства, както и спецификата на тяхното използване. Въз основа на резултатите от изследователски експерименти беше възможно да се установи, че биомасата на живите организми, които живеят на нашата планета, възлиза на 1,8 1012-2,4 1012 тона сухо вещество. Аминокиселините са изходните мономери в биосинтезата на протеиновите молекули, без които съществуването на хора и животни е невъзможно.
В зависимост от физиологичните характеристики има разделяне на всички аминокиселини на есенциални вещества, чийто синтез не се извършва в човешкото тяло и бозайниците. За да се избегнат смущения в метаболитните процеси, е важно да се ядат храни, които съдържат тези аминокиселини.
Именно тези съединения са един вид "тухли", които се използват за изграждане на биополимерни протеини. В зависимост от това кои аминокиселинни остатъци, в каква последователност ще се подредят в структурата на протеина, полученият протеин има определени физични и химични свойства и приложения. Благодарение на качествените реакции към функционалните групи, биохимиците определят състава на протеиновите молекули, търсейки нови начини за синтезиране на отделни биополимери, необходими за човешкото тяло.
