Протеините са органични вещества. Тези макромолекулни съединения се характеризират с определен състав и се разлагат на аминокиселини при хидролиза. Протеиновите молекули се предлагат в голямо разнообразие от форми, много от които са съставени от множество полипептидни вериги. Информацията за структурата на протеина е кодирана в ДНК, а процесът на протеинов синтез се нарича транслация.
Химичен състав на протеините
Средният протеин съдържа:
- 52% въглерод;
- 7% водород;
- 12% азот;
- 21% кислород;
- 3% сяра.
Протеиновите молекули са полимери. За да се разбере тяхната структура, е необходимо да се знае какви са техните мономери, аминокиселини.
Аминокиселини
Те обикновено са разделени на две категории: постоянно възникващи и от време на време. Първите включват 18 протеинови мономера и още 2 амида: аспарагинова и глутаминова киселини. Понякога има само три киселини.
Тези киселини могат да бъдат класифицирани по много начини: според естеството на страничните вериги или заряда на техните радикали, те също могат да бъдат разделени на броя на CN и COOH групите.
Първична структура на протеин
Определя последователността на аминокиселините в протеиновата веригаследващите му нива на организация, свойства и функции. Основният тип връзка между мономерите е пептидът. Образува се чрез отделяне на водород от една аминокиселина и ОН група от друга.
Първото ниво на организация на протеиновата молекула е последователността от аминокиселини в нея, просто верига, която определя структурата на протеиновите молекули. Състои се от "скелет", който има правилна структура. Това е повтаряща се последователност -NH-CH-CO-. Отделните странични вериги са представени от аминокиселинни радикали (R), техните свойства определят състава на структурата на протеините.
Дори структурата на протеиновите молекули е една и съща, те могат да се различават по свойства само от факта, че техните мономери имат различна последователност във веригата. Подреждането на аминокиселините в протеина се определя от гените и диктува определени биологични функции на протеина. Последователността на мономерите в молекулите, отговорни за една и съща функция, често е близка при различните видове. Такива молекули - еднакви или подобни по организация и изпълняващи едни и същи функции в различни видове организми - са хомоложни протеини. Структурата, свойствата и функциите на бъдещите молекули са заложени още на етапа на синтеза на аминокиселинната верига.
Някои общи характеристики
Структурата на протеините е изследвана от дълго време и анализът на тяхната първична структура ни позволи да направим някои обобщения. Повечето протеини се характеризират с наличието на всичките двадесет аминокиселини, от които има особено много глицин, аланин, аспарагинова киселина, глутамин и малко триптофан, аргинин, метионин,хистидин. Единствените изключения са определени групи протеини, например хистони. Те са необходими за опаковане на ДНК и съдържат много хистидин.
Второ обобщение: в глобуларните протеини няма общи модели в редуването на аминокиселини. Но дори полипептидите, които са отдалечени по биологична активност, имат малки идентични фрагменти от молекули.
Вторична структура
Второто ниво на организация на полипептидната верига е нейното пространствено подреждане, което се поддържа от водородни връзки. Разпределете α-спирала и β-сгъване. Част от веригата няма подредена структура, такива зони се наричат аморфни.
Алфа спиралата на всички естествени протеини е дясна. Страничните радикали на аминокиселините в спиралата винаги са обърнати навън и са разположени от противоположните страни на нейната ос. Ако са неполярни, те се групират от едната страна на спиралата, което води до дъги, които създават условия за сближаване на различни спирални участъци.
Бета-гънки - силно удължени спирали - обикновено се намират една до друга в протеиновата молекула и образуват успоредни и непаралелни β-нагънати слоеве.
Третична протеинова структура
Третото ниво на организация на протеиновата молекула е сгъването на спирали, гънки и аморфни участъци в компактна структура. Това се дължи на взаимодействието на страничните радикали на мономерите един с друг. Такива връзки са разделени на няколко типа:
- се образуват водородни връзки между полярните радикали;
- хидрофобни– между неполярни R-групи;
- електростатични сили на привличане (йонни връзки) – между групи, чиито заряди са противоположни;
- дисулфидни мостове между цистеинови радикали.
Последният тип връзка (–S=S-) е ковалентно взаимодействие. Дисулфидните мостове укрепват протеините, тяхната структура става по-трайна. Но такива връзки не са необходими. Например, може да има много малко цистеин в полипептидната верига или неговите радикали са разположени наблизо и не могат да създадат "мост".
Четвърто ниво на организация
Не всички протеини образуват кватернерна структура. Структурата на протеините на четвърто ниво се определя от броя на полипептидните вериги (протомери). Те са свързани помежду си чрез същите връзки като предишното ниво на организация, с изключение на дисулфидни мостове. Молекулата се състои от няколко протомера, всеки от които има своя специална (или идентична) третична структура.
Всички нива на организация определят функциите, които ще изпълняват получените протеини. Структурата на протеините на първо ниво на организация много точно определя тяхната последваща роля в клетката и тялото като цяло.
Протеинови функции
Трудно е дори да си представим колко важна е ролята на протеините в клетъчната активност. По-горе разгледахме тяхната структура. Функциите на протеините пряко зависят от това.
Изпълнявайки строителна (структурна) функция, те формират основата на цитоплазмата на всяка жива клетка. Тези полимери са основният материал на всички клетъчни мембрани, когатоса комплексирани с липиди. Това включва и разделянето на клетката на отделения, всяко от които има свои собствени реакции. Факт е, че всеки комплекс от клетъчни процеси изисква свои собствени условия, особено pH на средата играе важна роля. Протеините изграждат тънки прегради, които разделят клетката на така наречените отделения. А самото явление се нарича разделяне.
Каталитичната функция е да регулира всички реакции на клетката. Всички ензими са или прости, или сложни протеини по произход.
Всякакъв вид движение на организмите (работа на мускулите, движение на протоплазмата в клетката, трептене на ресничките в протозоите и др.) се осъществява от протеини. Структурата на протеините им позволява да се движат, да образуват влакна и пръстени.
Транспортната функция е, че много вещества се транспортират през клетъчната мембрана чрез специални протеини носители.
Хормоналната роля на тези полимери е веднага ясна: редица хормони са протеини по структура, например инсулин, окситоцин.
Резервната функция се определя от факта, че протеините могат да образуват отлагания. Например яйчен валгумин, млечен казеин, протеини от растителни семена - те съхраняват голямо количество хранителни вещества.
Всички сухожилия, ставни стави, кости на скелета, копита са образувани от протеини, което ни води до следващата им функция - поддържаща.
Белтъчните молекули са рецептори, осъществяващи селективно разпознаване на определени вещества. В тази роля гликопротеините и лектините са особено известни.
Най-важнотоимунитетни фактори - антителата и системата на комплемента по произход са протеини. Например, процесът на съсирване на кръвта се основава на промени в протеина фибриноген. Вътрешните стени на хранопровода и стомаха са покрити със защитен слой от лигавични протеини - лицини. Токсините също са протеини по произход. Основата на кожата, която защитава тялото на животните, е колагенът. Всички тези протеинови функции са защитни.
Е, последната функция е регулаторна. Има протеини, които контролират работата на генома. Тоест, те регулират транскрипцията и превода.
Без значение колко важна е ролята на протеините, структурата на протеините е разгадана от учените дълго време. И сега те откриват нови начини да използват това знание.
