Една от дефинициите на живота е следната: "Животът е начин на съществуване на протеинови тела." На нашата планета, без изключение, всички организми съдържат такива органични вещества като протеини. Тази статия ще опише прости и сложни протеини, ще идентифицира разликите в молекулярната структура, както и ще разгледа техните функции в клетката.
Какво са протеините
От гледна точка на биохимията, това са високомолекулни органични полимери, мономерите на които са 20 вида различни аминокиселини. Те са свързани помежду си чрез ковалентни химични връзки, иначе наречени пептидни връзки. Тъй като протеиновите мономери са амфотерни съединения, те съдържат както аминогрупа, така и карбоксилна функционална група. Между тях възниква химична връзка CO-NH.
Ако полипептидът се състои от аминокиселинни остатъци, той образува прост протеин. Полимерните молекули, съдържащи допълнително метални йони, витамини, нуклеотиди, въглехидрати, са сложни протеини. След това ниеразгледайте пространствената структура на полипептидите.
Нива на организация на протеиновите молекули
Те идват в четири различни конфигурации. Първата структура е линейна, тя е най-простата и има формата на полипептидна верига; по време на нейната спирализация се образуват допълнителни водородни връзки. Те стабилизират спиралата, която се нарича вторична структура. Третичното ниво на организация има прости и сложни протеини, повечето растителни и животински клетки. Последната конфигурация, кватернерната, възниква от взаимодействието на няколко молекули от естествената структура, обединени от коензими, това е структурата на сложни протеини, които изпълняват различни функции в тялото.
Разнообразие от прости протеини
Тази група полипептиди не е многобройна. Техните молекули се състоят само от аминокиселинни остатъци. Протеините включват например хистони и глобулини. Първите са представени в структурата на ядрото и са комбинирани с ДНК молекули. Втората група - глобулините - се считат за основни компоненти на кръвната плазма. Протеин като гама глобулин изпълнява функциите на имунна защита и е антитяло. Тези съединения могат да образуват комплекси, които включват сложни въглехидрати и протеини. Фибриларните прости протеини като колаген и еластин са част от съединителната тъкан, хрущяла, сухожилията и кожата. Основните им функции са изграждане и поддръжка.
Протеинът тубулин е част от микротубули, които са компоненти на ресничките и флагела на такива едноклетъчни организми като реснички, еуглена, паразитни флагелати. Същият протеин се намира в многоклетъчни организми (флагели на сперматозоидите, реснички на яйцата, ресничести епител на тънките черва).
Протеинът на албумина изпълнява функция за съхранение (например яйчен белтък). В ендосперма на семена на житни растения - ръж, ориз, пшеница - се натрупват протеинови молекули. Те се наричат клетъчни включвания. Тези вещества се използват от семенния зародиш в началото на неговото развитие. Освен това високото съдържание на протеин в пшеничните зърна е много важен показател за качеството на брашното. Хлябът, изпечен от брашно, богато на глутен, има висок вкус и е по-здравословен. Глутенът се съдържа в така наречените сортове твърда пшеница. Кръвната плазма на дълбоководните риби съдържа протеини, които им предотвратяват смъртта от студ. Те имат антифризни свойства, предотвратявайки смъртта на тялото при ниски температури на водата. От друга страна, клетъчната стена на термофилните бактерии, живеещи в геотермални извори, съдържа протеини, които могат да запазят естествената си конфигурация (третична или кватернерна структура) и да не денатурират в температурния диапазон от +50 до + 90 °С.
Proteids
Това са сложни протеини, които се характеризират с голямо разнообразие поради различните функции, които изпълняват. Както беше отбелязано по-рано, тази група полипептиди, в допълнение към протеиновата част, съдържа и простетична група. Под въздействието на различни фактори, като висока температура, соли на тежки метали, концентрирани алкали и киселини, сложните протеини могат да променят своитепространствена форма, опростявайки я. Това явление се нарича денатурация. Структурата на сложните протеини се нарушава, водородните връзки се разрушават и молекулите губят своите свойства и функции. По правило денатурацията е необратима. Но за някои полипептиди, които изпълняват каталитични, двигателни и сигнални функции, е възможна ренатурация - възстановяване на естествената структура на протеина.
Ако действието на дестабилизиращия фактор продължи дълго време, протеиновата молекула е напълно унищожена. Това води до разцепване на пептидните връзки на първичната структура. Вече не е възможно да се възстанови протеинът и неговите функции. Това явление се нарича деструкция. Пример е варенето на пилешки яйца: течен протеин - албумин, който е в третичната структура, е напълно унищожен.
Биосинтеза на протеини
Припомнете си още веднъж, че съставът на полипептидите на живите организми включва 20 аминокиселини, сред които има незаменими. Това са лизин, метионин, фенилаланин и др. Те влизат в кръвния поток от тънките черва след разграждането на белтъчните продукти в него. За синтезиране на неесенциални аминокиселини (аланин, пролин, серин), гъбите и животните използват азотсъдържащи съединения. Растенията, като автотрофи, самостоятелно образуват всички необходими мономери, представляващи сложни протеини. За да направят това, те използват нитрати, амоняк или свободен азот в своите реакции на асимилация. При микроорганизмите някои видове си осигуряват пълен набор от аминокиселини, докато при други се синтезират само някои мономери. Етапибиосинтеза на протеини се осъществява в клетките на всички живи организми. Транскрипцията се извършва в ядрото, а транслацията се извършва в цитоплазмата на клетката.
Първи етап - синтезът на предшественика на иРНК протича с участието на ензима РНК полимераза. Той разкъсва водородните връзки между нишките на ДНК и върху една от тях, съгласно принципа на комплементарността, сглобява пре-мРНК молекула. Той се подлага на нарязване, тоест узрява и след това излиза от ядрото в цитоплазмата, образувайки матрична рибонуклеинова киселина.
За изпълнението на втория етап е необходимо да има специални органели - рибозоми, както и молекули на информационни и транспортни рибонуклеинови киселини. Друго важно условие е наличието на АТФ молекули, тъй като реакциите на пластичен обмен, които включват протеинова биосинтеза, протичат с усвояване на енергия.
Ензими, тяхната структура и функции
Това е голяма група протеини (около 2000), които действат като вещества, които влияят върху скоростта на биохимичните реакции в клетките. Те могат да бъдат прости (трепсин, пепсин) или сложни. Сложните протеини се състоят от коензим и апоензим. Специфичността на самия протеин по отношение на съединенията, върху които действа, определя коензима, а активността на протеините се наблюдава само когато протеиновият компонент е свързан с апоензима. Каталитичната активност на ензима не зависи от цялата молекула, а само от активното място. Структурата му съответства на химичната структура на катализираното вещество според принципа"ключ-заключване", така че действието на ензимите е строго специфично. Функциите на сложните протеини са както участието в метаболитните процеси, така и използването им като акцептори.
Класове сложни протеини
Те са разработени от биохимици въз основа на 3 критерия: физични и химични свойства, функционални характеристики и специфични структурни характеристики на протеините. Първата група включва полипептиди, които се различават по електрохимични свойства. Те се делят на основни, неутрални и киселинни. По отношение на водата протеините могат да бъдат хидрофилни, амфифилни и хидрофобни. Втората група включва ензими, които бяха разгледани от нас по-рано. Третата група включва полипептиди, които се различават по химичния състав на протезните групи (това са хромопротеини, нуклеопротеини, металопротеини).
Нека разгледаме по-подробно свойствата на сложните протеини. Например, кисел протеин, който е част от рибозомите, съдържа 120 аминокиселини и е универсален. Намира се в протеин-синтезиращи органели както на прокариотните, така и на еукариотните клетки. Друг представител на тази група, протеинът S-100, се състои от две вериги, свързани с калциев йон. Той е част от невроните и невроглията - поддържащата тъкан на нервната система. Общо свойство на всички киселинни протеини е високото съдържание на двуосновни карбоксилни киселини: глутаминова и аспарагинова. Алкалните протеини включват хистони - протеини, които са част от нуклеиновите киселини на ДНК и РНК. Характерна особеност на техния химичен състав е голямото количество лизин и аргинин. Хистоните, заедно с хроматина на ядрото, образуват хромозоми - най-важните структури на клетъчната наследственост. Тези протеини участват в процесите на транскрипция и транслация. Амфифилните протеини са широко присъстващи в клетъчните мембрани, образувайки липопротеинов двуслой. По този начин, след като проучихме групите сложни протеини, разгледани по-горе, ние се убедихме, че техните физикохимични свойства се определят от структурата на протеиновия компонент и протетичните групи.
Някои сложни клетъчни мембранни протеини са в състояние да разпознават и реагират на различни химични съединения, като антигени. Това е сигнална функция на протеините, тя е много важна за процесите на селективно усвояване на вещества, идващи от външната среда и за нейната защита.
Гликопротеини и протеогликани
Те са сложни протеини, които се различават един от друг по биохимичния състав на протетичните групи. Ако химичните връзки между протеиновия компонент и въглехидратната част са ковалентно-гликозидни, такива вещества се наричат гликопротеини. Техният апоензим е представен от молекули на моно- и олигозахариди, примери за такива протеини са протромбин, фибриноген (протеини, участващи в коагулацията на кръвта). Кортико- и гонадотропните хормони, интерфероните, мембранните ензими също са гликопротеини. В протеогликановите молекули протеиновата част е само 5%, останалата част се пада върху протетичната група (хетерополизахарид). И двете части са свързани чрез гликозидна връзка на групите OH-треонин и аргинин и групите NH2-глутамин и лизин. Протеогликановите молекули играят много важна роля в водно-солевия метаболизъм на клетката. По-долупредставя таблица на сложните протеини, изследвани от нас.
| Гликопротеини | Протеогликани |
| Структурни компоненти на протезните групи | |
| 1. Монозахариди (глюкоза, галактоза, маноза) | 1. Хиалуронова киселина |
| 2. Олигозахариди (малтоза, лактоза, захароза) | 2. Хондроинова киселина. |
| 3. Ацетилирани амино производни на монозахариди | 3. Хепарин |
| 4. Дезоксизахариди | |
| 5. Неврамова и сиалова киселини | |
Металопротеини
Тези вещества съдържат йони на един или повече метали в своите молекули. Помислете за примери за сложни протеини, принадлежащи към горната група. Това са предимно ензими като цитохром оксидаза. Намира се върху кристалите на митохондриите и активира синтеза на АТФ. Феринът и трансферинът са протеини, съдържащи железни йони. Първият ги отлага в клетките, а вторият е транспортен протеин в кръвта. Друг металопротеин е алфа-амелазата, съдържа калциеви йони, част от слюнката и панкреатичния сок, участва в разграждането на нишестето. Хемоглобинът е едновременно металопротеин и хромопротеин. Той изпълнява функциите на транспортен протеин, пренасящ кислород. В резултат на това се образува съединението оксихемоглобин. При вдишване на въглероден оксид, наричан иначе въглероден оксид, неговите молекули образуват много стабилно съединение с еритроцитния хемоглобин. Той бързо се разпространява през органите и тъканите, причинявайки отравяне.клетки. В резултат на това при продължително вдишване на въглероден оксид настъпва смърт от задушаване. Хемоглобинът също частично пренася въглеродния диоксид, образуван в процесите на катаболизъм. С притока на кръв въглеродният диоксид навлиза в белите дробове и бъбреците, а от тях - във външната среда. При някои ракообразни и мекотели хемоцианинът е протеинът, пренасящ кислород. Вместо желязо, той съдържа медни йони, така че кръвта на животните не е червена, а синя.
Функции на хлорофил
Както споменахме по-рано, сложните протеини могат да образуват комплекси с пигменти - оцветени органични вещества. Цветът им зависи от хромоформните групи, които селективно абсорбират определени спектри на слънчевата светлина. В растителните клетки има зелени пластиди - хлоропласти, съдържащи пигмента хлорофил. Състои се от магнезиеви атоми и многовалентния алкохол фитол. Те са свързани с протеинови молекули, а самите хлоропласти съдържат тилакоиди (плочи), или мембрани, свързани в купчини - грана. Те съдържат фотосинтетични пигменти - хлорофили - и допълнителни каротеноиди. Ето всички ензими, използвани във фотосинтетичните реакции. Така хромопротеините, които включват хлорофил, изпълняват най-важните функции в метаболизма, а именно в реакциите на асимилация и дисимилация.
Вирусни протеини
Те се пазят от представители на неклетъчни форми на живот, които са част от Царството на Вира. Вирусите нямат собствен апарат за синтезиране на протеини. Нуклеиновите киселини, ДНК или РНК, могат да предизвикат синтезсобствени частици от самата клетка, заразена с вируса. Простите вируси се състоят само от протеинови молекули, компактно събрани в спираловидни или полиедрални структури, като вируса на тютюневата мозайка. Комплексните вируси имат допълнителна мембрана, която е част от плазмената мембрана на клетката гостоприемник. Може да включва гликопротеини (вирус на хепатит В, вирус на едра шарка). Основната функция на гликопротеините е разпознаването на специфични рецептори върху мембраната на клетката гостоприемник. Допълнителните вирусни обвивки включват също ензимни протеини, които осигуряват репликация на ДНК или транскрипция на РНК. Въз основа на гореизложеното може да се направи следното заключение: протеините на обвивката на вирусните частици имат специфична структура, която зависи от мембранните протеини на клетката гостоприемник.
В тази статия сме охарактеризирали сложни протеини, изследвали тяхната структура и функции в клетките на различни живи организми.
