Както знаете, протеините са основата за произхода на живота на нашата планета. Според теорията на Опарин-Халдейн именно коацерватната капка, състояща се от пептидни молекули, стана основата за раждането на живи същества. Това е извън съмнение, тъй като анализът на вътрешния състав на всеки представител на биомасата показва, че тези вещества се намират във всичко: растения, животни, микроорганизми, гъби, вируси. Освен това те са много разнообразни и макромолекулни по природа.
Тези структури имат четири имена, всички те са синоними:
- протеини;
- протеини;
- полипептиди;
- пептиди.
Протеинови молекули
Техният брой е наистина неизчислим. Освен това всички протеинови молекули могат да бъдат разделени на две големи групи:
- просто - състоят се само от аминокиселинни последователности, свързани с пептидни връзки;
- комплекс - структурата и структурата на протеина се характеризират с допълнителни протолитични (протетични) групи, наричани още кофактори.
В същото време сложните молекули също имат своя собствена класификация.
Градиране на сложни пептиди
- Гликопротеините са тясно свързани съединения на протеини и въглехидрати. в структурата на молекулатапротезните групи от мукополизахариди са преплетени.
- Липопротеините са сложно съединение от протеини и липиди.
- Металопротеини - метални йони (желязо, манган, мед и други) действат като протетична група.
- Нуклеопротеини - връзката на протеина и нуклеиновите киселини (ДНК, РНК).
- Фосфопротеини - конформацията на протеин и остатък от ортофосфорна киселина.
- Хромопротеини - много подобни на металопротеините, но елементът, който е част от протетичната група, е цял оцветен комплекс (червено - хемоглобин, зелено - хлорофил и т.н.).
Всяка разглеждана група има различна структура и свойства на протеини. Функциите, които изпълняват също варират в зависимост от вида на молекулата.
Химична структура на протеините
От тази гледна точка протеините са дълга, масивна верига от аминокиселинни остатъци, свързани помежду си чрез специфични връзки, наречени пептидни връзки. От страничните структури на киселините се отклоняват клони - радикали. Тази структура на молекулата е открита от Е. Фишер в началото на 21 век.
По-късно протеините, структурата и функциите на протеините бяха проучени по-подробно. Стана ясно, че има само 20 аминокиселини, които формират структурата на пептида, но те могат да бъдат комбинирани по различни начини. Оттук и разнообразието от полипептидни структури. Освен това, в процеса на живот и изпълнение на функциите си, протеините са в състояние да претърпят редица химични трансформации. В резултат на това те променят структурата, и то напълно новатип връзка.
За да разрушите пептидната връзка, тоест да разрушите протеина, структурата на веригите, трябва да изберете много тежки условия (действието на високи температури, киселини или основи, катализатор). Това се дължи на високата здравина на ковалентните връзки в молекулата, а именно в пептидната група.
Откриването на протеиновата структура в лабораторията се извършва с помощта на биуретната реакция - излагане на полипептида на прясно утаен меден (II) хидроксид. Комплексът от пептидната група и медния йон дава ярък лилав цвят.
Има четири основни структурни организации, всяка от които има свои собствени структурни характеристики на протеините.
Нива на организация: първична структура
Както бе споменато по-горе, пептидът е последователност от аминокиселинни остатъци със или без включвания, коензими. Така че основното име е такава структура на молекулата, която е естествена, естествена, наистина са аминокиселини, свързани с пептидни връзки, и нищо повече. Тоест полипептид с линейна структура. В същото време структурните особености на протеините от такъв план са, че такава комбинация от киселини е решаваща за изпълнението на функциите на протеиновата молекула. Поради наличието на тези характеристики е възможно не само да се идентифицира пептидът, но и да се предскажат свойствата и ролята на напълно нов, все още неоткрит. Примери за пептиди с естествена първична структура са инсулин, пепсин, химотрипсин и други.
Вторична конформация
Структурата и свойствата на протеините в тази категория се променят донякъде. Такава структура може да се образува първоначално от природата или когато е изложена на първична твърда хидролиза, температура или други условия.
Тази формация има три разновидности:
- Гладки, правилни, стереорегулярни намотки, изградени от аминокиселинни остатъци, които се усукват около главната ос на връзката. Те се държат заедно само от водородни връзки, които възникват между кислорода на една пептидна група и водорода на друга. Освен това структурата се счита за правилна поради факта, че завоите се повтарят равномерно на всеки 4 връзки. Такава структура може да бъде както лява, така и дясна. Но в повечето известни протеини преобладава правовъртящият се изомер. Такива конформации се наричат алфа структури.
- Съставът и структурата на протеините от следния тип се различават от предишния по това, че водородните връзки се образуват не между остатъци, стоящи един до друг от едната страна на молекулата, а между значително отдалечени такива и при достатъчно голямо разстояние. Поради тази причина цялата структура приема формата на няколко вълнообразни, змиевидни полипептидни вериги. Има една характеристика, която протеинът трябва да проявява. Структурата на аминокиселините на клоните трябва да бъде възможно най-къса, като глицин или аланин, например. Този тип вторична конформация се нарича бета листове поради способността им да се слепват, за да образуват обща структура.
- Биологията се отнася до третия тип протеинова структура катосложни, разпръснати, неуредени фрагменти, които нямат стереорегулярност и са способни да променят структурата под въздействието на външни условия.
Не са идентифицирани примери за естествено срещащи се протеини.
Висше образование
Това е доста сложна конформация, наречена "глобула". Какво представлява такъв протеин? Структурата му се основава на вторичната структура, но се добавят нови видове взаимодействия между атомите на групировките и цялата молекула изглежда се сгъва, като по този начин се фокусира върху факта, че хидрофилните групи са насочени вътре в глобулата, а хидрофобните групи са насочени навън.
Това обяснява заряда на протеиновата молекула в колоидни водни разтвори. Какви видове взаимодействия има?
- Водородни връзки - остават непроменени между същите части като във вторичната структура.
- Хидрофобни (хидрофилни) взаимодействия - възникват, когато полипептидът е разтворен във вода.
- Йонно привличане - образува се между противоположно заредени групи от аминокиселинни остатъци (радикали).
- Ковалентни взаимодействия - способни да се образуват между специфични киселинни места - цистеинови молекули, или по-скоро техните опашки.
По този начин съставът и структурата на протеините с третична структура могат да бъдат описани като полипептидни вериги, нагънати в глобули, задържащи и стабилизиращи тяхната конформация поради различни видове химични взаимодействия. Примери за такива пептиди:фосфоглицерат кеназа, tRNA, алфа-кератин, копринен фиброин и други.
Четворна структура
Това е една от най-сложните глобули, които протеините образуват. Структурата и функциите на протеините от този вид са много гъвкави и специфични.
Каква е тази конформация? Това са няколко (в някои случаи десетки) големи и малки полипептидни вериги, които се образуват независимо една от друга. Но след това, поради същите взаимодействия, които разгледахме за третичната структура, всички тези пептиди се усукват и преплитат един с друг. По този начин се получават сложни конформационни глобули, които могат да съдържат метални атоми, липидни групи и въглехидратни групи. Примери за такива протеини: ДНК полимераза, протеинова обвивка на тютюневия вирус, хемоглобин и други.
Всички пептидни структури, които разгледахме, имат свои собствени методи за идентификация в лабораторията, базирани на съвременните възможности за използване на хроматография, центрофугиране, електронна и оптична микроскопия и високи компютърни технологии.
Изпълнени функции
Структурата и функцията на протеините са тясно свързани помежду си. Тоест всеки пептид играе определена роля, уникална и специфична. Има и такива, които могат да извършват няколко значими операции в една жива клетка наведнъж. Възможно е обаче да се изразят в обобщена форма основните функции на протеиновите молекули в организмите на живите същества:
- Подкрепа за движение. Едноклетъчни организми, или органели, или някоивидовете клетки са способни на движение, свиване, изместване. Това се осигурява от протеини, които са част от структурата на техния двигателен апарат: реснички, флагели, цитоплазмена мембрана. Ако говорим за клетки, които не са в състояние да се движат, тогава протеините могат да допринесат за тяхното свиване (мускулен миозин).
- Подхранваща или резервна функция. Това е натрупване на протеинови молекули в яйцата, ембрионите и семената на растенията, за да се попълнят допълнително липсващите хранителни вещества. Когато се разцепят, пептидите дават аминокиселини и биологично активни вещества, които са необходими за нормалното развитие на живите организми.
- Енергийна функция. Освен въглехидратите, протеините също могат да дадат сила на тялото. При разграждането на 1 g от пептида се освобождават 17,6 kJ полезна енергия под формата на аденозин трифосфат (АТФ), който се изразходва за жизненоважни процеси.
- Сигнална и регулаторна функция. Състои се в осъществяването на внимателен контрол върху протичащите процеси и предаването на сигнали от клетките към тъканите, от тях към органите, от последните към системите и т.н. Типичен пример е инсулинът, който стриктно фиксира количеството глюкоза в кръвта.
- Рецепторна функция. Извършва се чрез промяна на конформацията на пептида от едната страна на мембраната и включване на другия край в преструктурирането. В същото време се предава сигналът и необходимата информация. Най-често такива протеини са вградени в цитоплазмените мембрани на клетките и упражняват строг контрол върху всички вещества, преминаващи през тях. Също така уведомете захимически и физически промени в околната среда.
- Транспортна функция на пептидите. Осъществява се от канални протеини и протеини носители. Тяхната роля е очевидна – транспортиране на необходимите молекули до места с ниска концентрация от части с висока. Типичен пример е транспортирането на кислород и въглероден диоксид през органи и тъкани от протеина хемоглобин. Те също така осъществяват доставката на съединения с ниско молекулно тегло през клетъчната мембрана вътре.
- Структурна функция. Един от най-важните от тези, които протеинът изпълнява. Структурата на всички клетки, техните органели се осигуряват именно от пептиди. Те, като рамка, задават формата и структурата. Освен това те го поддържат и го модифицират, ако е необходимо. Следователно, за растеж и развитие всички живи организми се нуждаят от протеини в диетата. Тези пептиди включват еластин, тубулин, колаген, актин, кератин и други.
- Каталитична функция. Ензимите го правят. Многобройни и разнообразни, те ускоряват всички химични и биохимични реакции в организма. Без тяхно участие една обикновена ябълка в стомаха може да се усвои само за два дни, с голяма вероятност от гниене. Под действието на каталаза, пероксидаза и други ензими този процес отнема два часа. Като цяло благодарение на тази роля на протеините се осъществяват анаболизмът и катаболизмът, тоест пластичният и енергийният метаболизъм.
Защитна роля
Има няколко вида заплахи, от които протеините са предназначени да предпазват тялото.
Първо, химическиатака на травматични реагенти, газове, молекули, вещества с различен спектър на действие. Пептидите са в състояние да влязат в химическо взаимодействие с тях, превръщайки ги в безвредна форма или просто ги неутрализирайки.
На второ място, физическата заплаха от рани - ако протеинът фибриноген не се трансформира във фибрин навреме на мястото на нараняване, тогава кръвта няма да се съсирва, което означава, че няма да се получи запушване. Тогава, напротив, ще ви е необходим плазминовият пептид, който е способен да разтвори съсирека и да възстанови проходимостта на съда.
Трето, заплахата за имунитета. Структурата и значението на протеините, които формират имунната защита, са изключително важни. Антителата, имуноглобулините, интерфероните са всички важни и значими елементи на човешката лимфна и имунна система. Всяка чужда частица, вредна молекула, мъртва част от клетката или цялата структура се подлага на незабавно изследване от пептидното съединение. Ето защо човек може самостоятелно, без помощта на лекарства, ежедневно да се предпазва от инфекции и прости вируси.
Физически свойства
Структурата на клетъчния протеин е много специфична и зависи от изпълняваната функция. Но физическите свойства на всички пептиди са сходни и се свеждат до следните характеристики.
- Теглото на една молекула е до 1 000 000 далтона.
- Колоидните системи се образуват във воден разтвор. Там структурата придобива заряд, който може да варира в зависимост от киселинността на средата.
- Когато са изложени на тежки условия (облъчване, киселина или алкали, температура и т.н.), те са в състояние да преминат към други нива на конформации, т.е.денатуриране. Този процес е необратим в 90% от случаите. Има обаче и обратно изместване - ренатурация.
Това са основните свойства на физическите характеристики на пептидите.
