Във всяка жива клетка има много химични реакции. Ензимите (ензимите) са протеини със специални и изключително важни функции. Те се наричат биокатализатори. Основната функция на протеиновите ензими в организма е да ускоряват биохимичните реакции. Първоначалните реагенти, чието взаимодействие се катализира от тези молекули, се наричат субстрати, а крайните съединения се наричат продукти.
В природата ензимните протеини работят само в живите системи. Но в съвременната биотехнология, клиничната диагностика, фармацевтиката и медицината се използват пречистени ензими или техни комплекси, както и допълнителни компоненти, необходими за работата на системата и визуализацията на данните за изследователя.
Биологично значение и свойства на ензимите
Без тези молекули жив организъм не би могъл да функционира. Всички жизнени процеси работят хармонично благодарение на ензимите. Основната функция на ензимните протеини в организма е да регулират метаболизма. Без тях нормалният метаболизъм е невъзможен. Молекулната активност се регулира отактиватори (индуктори) или инхибитори. Контролът действа на различни нива на протеинов синтез. Той също така "работи" по отношение на готовата молекула.
Основното свойство на протеин-ензимите е специфичност към определен субстрат. И съответно способността да се катализира само една или по-рядко редица реакции. Обикновено такива процеси са обратими. Един ензим е отговорен и за двете функции. Но това не е всичко.
Ролята на ензимните протеини е от съществено значение. Без тях биохимичните реакции не протичат. Благодарение на действието на ензимите става възможно реагентите да преодолеят активационната бариера без значителен разход на енергия. В тялото няма как да се загрее температура над 100°C или да се използват агресивни компоненти като химическа лаборатория. Ензимният протеин се свързва със субстрата. В свързано състояние се извършва модификация с последващо освобождаване на последното. Ето как работят всички катализатори, използвани в химическия синтез.
Какви са нивата на организация на ензимната протеинова молекула?
Обикновено тези молекули имат третична (глобула) или кватернерна (няколко свързани глобули) протеинова структура. Първо, те се синтезират в линейна форма. И след това те се сгъват в необходимата структура. За да осигури активност, биокатализаторът се нуждае от определена структура.
Ензимите, подобно на други протеини, се разрушават от топлина, екстремни стойности на pH, агресивни химически съединения.
Допълнителни свойстваензими
Сред тях се разграничават следните характеристики на компонентите:
- Стереоспецифичен - образуването само на един продукт.
- Региоселективност - прекъсване на химическа връзка или модифициране на група само в една позиция.
- Хемоселективност - катализа само на една реакция.
Характеристики на работа
Ензимната специфичност варира. Но всеки ензим винаги е активен по отношение на специфичен субстрат или група съединения, сходни по структура. Непротеиновите катализатори нямат това свойство. Специфичността се измерва чрез константата на свързване (mol/l), която може да бъде до 10−10 mol/l. Работата на активния ензим е бърза. Една молекула катализира хиляди до милиони операции в секунда. Степента на ускоряване на биохимичните реакции е значително (1000-100000 пъти) по-висока от тази на конвенционалните катализатори.
Действието на ензимите се основава на няколко механизма. Най-простото взаимодействие се осъществява с една молекула на субстрата, последвано от образуването на продукт. Повечето ензими са в състояние да свържат 2-3 различни молекули, които реагират. Например, прехвърляне на група или атом от едно съединение в друго, или двойно заместване според принципа на "пинг-понг". При тези реакции обикновено единият субстрат е свързан, а вторият е свързан чрез функционална група с ензима.
Изучаването на механизма на действие на ензима става с помощта на методи:
- Дефиниции за междинни и крайни продукти.
- Изследвания на геометрията на структурата и функционалните групи, свързани ссубстрат и осигуряват висока скорост на реакция.
- Мутация на ензимни гени и определяне на промените в неговия синтез и активност.
Активен и свързващ център
Молекулата на субстрата е много по-малка от ензимен протеин. Следователно, свързването се осъществява поради малък брой функционални групи на биокатализатора. Те образуват активен център, състоящ се от специфичен набор от аминокиселини. В сложните протеини в структурата присъства простетична група от непротеинова природа, която също може да бъде част от активния център.
Необходимо е да се отделят отделна група ензими. Тяхната молекула съдържа коензим, който непрекъснато се свързва с молекулата и се освобождава от нея. Напълно образуваният ензимен протеин се нарича холоензим, а когато кофакторът се отстрани, той се нарича апоензим. Витамините, металите, производните на азотните основи често действат като коензими (NAD - никотинамид аденин динуклеотид, FAD - флавин аденин динуклеотид, FMN - флавин мононуклеотид).
Мястото на свързване осигурява специфичност на субстрата. Благодарение на него се образува стабилен субстрат-ензимен комплекс. Структурата на глобулата е изградена по такъв начин, че да има ниша (прорез или вдлъбнатина) на повърхността с определен размер, която осигурява свързването на субстрата. Тази зона обикновено се намира недалеч от активния център. Някои ензими имат места за свързване с кофактори или метални йони.
Заключение
Протеин-Ензимът играе важна роля в организма. Такива вещества катализират химичните реакции, отговарят за процеса на обмяната на веществата - метаболизма. Във всяка жива клетка непрекъснато протичат стотици биохимични процеси, включително реакции на редукция, разцепване и синтез на съединения. Окисляването на веществата се случва постоянно с голямо освобождаване на енергия. Той от своя страна се изразходва за образуването на въглехидрати, протеини, мазнини и техните комплекси. Продуктите на разцепването са градивните елементи за синтеза на необходимите органични съединения.
