Думата "ензим" има латински корени. В превод означава „закваска“. В английския език се използва понятието "ензим", което произлиза от гръцкия термин, което означава едно и също нещо. Ензимите са специализирани протеини. Те се образуват в клетките и имат способността да ускоряват протичането на биохимичните процеси. С други думи, те действат като биологични катализатори. Нека разгледаме по-нататък какво представлява спецификата на действието на ензимите. Видовете специфичност също ще бъдат описани в статията.
Общи характеристики
Проявата на каталитичната активност на някои ензими се дължи на наличието на редица непротеинови съединения. Те се наричат кофактори. Те са разделени на 2 групи: метални йони и редица неорганични вещества, както и коензими (органични съединения).
Механизъм за активност
По своята химическа природа ензимите принадлежат към групата на протеините. Въпреки това, за разлика от последния, разглежданите елементи съдържат активен сайт. Това е уникален комплекс от функционални групи от аминокиселинни остатъци. Те са строго ориентирани в пространството поради третичната или кватернерната структура на ензима. В активнацентърът е изолиран каталитичен и субстратен сайт. Последното е това, което определя специфичността на ензимите. Субстратът е веществото, върху което действа протеинът. По-рано се смяташе, че взаимодействието им се осъществява на принципа „ключът към замъка“. С други думи, активното място трябва ясно да съответства на субстрата. В момента преобладава друга хипотеза. Смята се, че първоначално няма точно съответствие, но то се появява в хода на взаимодействието на веществата. Вторият - каталитичен - сайт влияе върху спецификата на действието. С други думи, той определя естеството на ускорената реакция.
Сграда
Всички ензими са разделени на едно- и двукомпонентни. Първите имат структура, подобна на структурата на простите протеини. Те съдържат само аминокиселини. Втората група - протеини - включва протеинови и небелтъчни части. Последният е коензимът, първият е апоензимът. Последното определя субстратната специфичност на ензима. Тоест изпълнява функцията на субстратно място в активния център. Коензимът, съответно, действа като каталитичен регион. Свързано е със спецификата на действието. Витамините, металите и други съединения с ниско молекулно тегло могат да действат като коензими.
Catalysis
Възникването на всяка химическа реакция е свързано със сблъсък на молекули на взаимодействащи вещества. Тяхното движение в системата се определя от наличието на потенциална свободна енергия. За химическа реакция е необходимо молекулите да поемат преходсъстояние. С други думи, те трябва да имат достатъчно сила, за да преминат през енергийната бариера. Той представлява минималното количество енергия, за да направи всички молекули реактивни. Всички катализатори, включително ензимите, са способни да намалят енергийната бариера. Това допринася за ускореното протичане на реакцията.
Каква е спецификата на ензимите?
Тази способност се изразява в ускоряване само на определена реакция. Ензимите могат да действат върху един и същ субстрат. Всеки от тях обаче ще ускори само определена реакция. Реактивната специфичност на ензима може да се проследи чрез примера на пируватдехидрогеназния комплекс. Включва протеини, които влияят на PVK. Основните са: пируват дехидрогеназа, пируват декарбоксилаза, ацетилтрансфераза. Самата реакция се нарича окислително декарбоксилиране на PVC. Продуктът му е активна оцетна киселина.
Класификация
Съществуват следните видове ензимна специфичност:
- Стереохимичен. Изразява се в способността на веществото да влияе на един от възможните субстратни стереоизомери. Например, фумарат хидротазата е в състояние да действа върху фумарат. Това обаче не влияе на цис изомера - малеинова киселина.
- Абсолютно. Специфичността на ензимите от този тип се изразява в способността на дадено вещество да въздейства само на специфичен субстрат. Например, захарозата реагира изключително със захароза, аргиназа с аргинин и т.н.
- Относителна. Спецификата на ензимите в товаслучай се изразява в способността на веществото да влияе върху група субстрати, които имат връзка от същия тип. Например, алфа-амилазата реагира с гликоген и нишесте. Те имат връзка от гликозиден тип. Трипсин, пепсин, химотрипсин засягат много протеини от пептидната група.
Температура
Ензимите имат специфичност при определени условия. За повечето от тях температурата от + 35 … + 45 градуса се приема като оптимална. Когато дадено вещество се постави в условия с по-ниски нива, неговата активност ще намалее. Това състояние се нарича обратима инактивация. Когато температурата се повиши, способностите му ще бъдат възстановени. Струва си да се каже, че когато се постави в условия, при които t е по-високо от посочените стойности, ще настъпи и дезактивиране. В този случай обаче това ще бъде необратимо, тъй като няма да се възстанови, когато температурата падне. Това се дължи на денатурацията на молекулата.
Влияние на pH
Зарядът на молекулата зависи от киселинността. Съответно pH влияе върху активността на активния център и специфичността на ензима. Оптималният индекс на киселинност за всяко вещество е различен. В повечето случаи обаче е 4-7. Например за алфа-амилазата на слюнката оптималната киселинност е 6,8. Междувременно има редица изключения. Оптималната киселинност на пепсина, например, е 1,5-2,0, химотрипсин и трипсин са 8-9.
Концентрация
Колкото повече ензим присъства, толкова по-бърза е реакцията. Подобенможе да се направи заключение и относно концентрацията на субстрата. Въпреки това, насищащото съдържание на целта е теоретично определено за всяко вещество. С него всички активни центрове ще бъдат заети от наличния субстрат. В този случай специфичността на ензима ще бъде максимална, независимо от последващото добавяне на мишени.
Регуляторни вещества
Могат да бъдат разделени на инхибитори и активатори. И двете категории са разделени на неспецифични и специфични. Последният тип активатори включват жлъчни соли (за липаза в панкреаса), хлоридни йони (за алфа-амилаза), солна киселина (за пепсин). Неспецифичните активатори са магнезиеви йони, които засягат киназите и фосфатазите, а специфичните инхибитори са крайни пептиди на проензимите. Последните са неактивни форми на вещества. Те се активират при разцепване на терминални пептиди. Техните специфични видове съответстват на всеки отделен проензим. Например, в неактивна форма трипсинът се произвежда под формата на трипсиноген. Активният му център е затворен от терминален хексапептид, който е специфичен инхибитор. В процеса на активиране той се отделя. В резултат на това активният сайт на трипсина става отворен. Неспецифични инхибитори са соли на тежки метали. Например меден сулфат. Те провокират денатурирането на съединенията.
Инхибиция
Може да бъде конкурентно. Това явление се изразява в появата на структурно сходство между инхибитора и субстрата. Те савлизат в борба за комуникация с активния център. Ако съдържанието на инхибитор е по-високо от това на субстрата, се образува сложен ензимен инхибитор. Когато се добави целево вещество, съотношението ще се промени. В резултат на това инхибиторът ще бъде изтласкан. Например, сукцинатът действа като субстрат за сукцинат дехидрогеназа. Инхибиторите са оксалоацетат или малонат. Конкурентните влияния се считат за продукти на реакция. Често те са подобни на субстратите. Например за глюкозо-6-фосфат продуктът е глюкоза. Субстратът ще бъде глюкозо-6 фосфат. Неконкурентното инхибиране не предполага структурно сходство между веществата. И инхибиторът, и субстратът могат да се свържат с ензима едновременно. В този случай се образува ново съединение. Той е комплексен ензим-субстрат-инхибитор. По време на взаимодействието активният център е блокиран. Това се дължи на свързването на инхибитора с каталитичния сайт на АС. Пример за това е цитохром оксидазата. За този ензим кислородът действа като субстрат. Солите на циановодородната киселина са инхибитори на цитохром оксидазата.
Алостерична регулация
В някои случаи освен активния център, който определя специфичността на ензима, има още една връзка. Това е алостеричен компонент. Ако едноименният активатор се свърже с него, ефективността на ензима се увеличава. Ако инхибиторът реагира с алостеричния център, тогава активността на веществото съответно намалява. Например, аденилат циклаза игуанилатциклазата са ензими с регулиране от алостеричен тип.
