Ензимите са биокатализатори, които играят важна роля на всички етапи на метаболизма и биохимичните реакции. Те представляват особен интерес и се използват като органични катализатори в множество процеси в промишлен мащаб. Тази статия предоставя преглед на микробните ензими и тяхната класификация.
Въведение
Различните биоиндустрии изискват ензими със специфични характеристики за тяхното използване при обработката на субстрати и суровини. Микробните ензими действат като биокатализатори за осъществяване на реакции в биологичните процеси по икономичен и екологичен начин в сравнение с използването на химически катализатори. Техните специални характеристики се използват за търговски интерес и промишлени приложения. Ензимите са много специфични, те катализират около 4000 биохимични реакции. Нобеловият лауреат Емил Фишер предположи, че това е така, защото както ензимът, така и субстратът имат специфични допълващи се геометрии, които са точносе вписват един в друг.
Определение
Ензимите са големи биологични молекули, отговорни за всички онези важни химически обмени, които са необходими за поддържане на живота. Те са силно селективни катализатори, които могат значително да ускорят както скоростта, така и специфичността на метаболитните реакции, които варират от храносмилането на храната до синтеза на ДНК. Всички метаболитни процеси, протичащи в тях, зависят от това какви ензими се образуват в клетките на микроорганизмите.
История
През 1877 г. Вилхелм Фридрих Кюне, професор по физиология в университета в Хайделберг, за първи път използва термина "ензим", който идва от латинската дума fermentum, което означава "в закваска". Получаването на ензими от микроорганизми започва в древна Гърция. Те са били използвани за запазване на храна и напитки.
През 1783 г. известният италиански католически свещеник Лазаро Спаланцани за първи път споменава значението на тази биомолекула в работата си по биогенезата.
През 1812 г. Готлиб Зигизмунд Кирхоф изследва процедурата за превръщане на нишестето в глюкоза. В своя експеримент той подчертава използването на ензими като катализатор.
През 1833 г. френският химик Анселм Пайен открива първия ензим, диастаза.
Десетилетия по-късно, през 1862 г., докато изучава ферментацията на захарта до алкохол, Луи Пастьор стига до заключението, че тя е катализирана от жизнената сила, съдържаща се в клетките на дрождите.
Биомолекули, открити в природатаса били широко използвани от древни времена при производството на продукти като лен, кожа и индиго. Всички тези процеси са причинени от микроорганизми - производители на ензими.
Значение
Ензимите са необходими за улесняване на химичните реакции. Тяхната роля в живота на микроорганизмите е много важна. Състои се в осигуряване на метаболитни процеси, дишане, храносмилане и други видове живот. Когато ензимите функционират правилно, хомеостазата се поддържа. Друга роля на ензимите в микроорганизмите е да ускорят метаболизма.
Специални функции
Ензимните свойства на микроорганизма включват:
- топлоустойчивост;
- термофилна природа;
- толерантност към променящия се диапазон на pH;
- стабилност на активността при промяна на температури и pH;
- други строги условия за реакция.
Те се класифицират като термофилни, ацидофилни или алкалофилни. Микроорганизмите с термостабилни ензимни системи намаляват възможността от микробно замърсяване при широкомащабни промишлени реакции с продължителна продължителност. Микробните ензими помагат за увеличаване на трансфера на маса и намаляване на вискозитета на субстрата по време на процеса на хидролиза на суровината.
Класификация
Поради широката гама от дейности, базирани на естеството на тяхната реакция, ензимите се класифицират според катализа:
- Оксидоредуктази. Реакциите на окисляване включват прехвърляне на електрони от една молекулакъм друг. В биологичните системи това е отстраняването на водорода от субстрата.
- Трансферази. Този клас ензими катализира прехвърлянето на групи от атоми от една молекула в друга. Аминотрансферазите или трансаминазите улесняват прехвърлянето на аминогрупа от аминокиселина към алфа-оксо киселина.
- Хидролази. Катализира хидролизата, разделянето на субстратите с вода. Реакциите включват разцепване на пептидни връзки в протеини, гликозидни връзки във въглехидрати и естерни връзки в липиди. Обикновено по-големите молекули се разпадат на по-малки фрагменти.
- Liase. Катализира добавянето на групи към двойните връзки или образуването на последните чрез премахване на първите. Например, пектат лиазите разцепват гликозидни връзки чрез бета елиминиране.
- Изомерази. Те катализират прехвърлянето на групи от една позиция в друга в същата молекула. Променете структурата на субстрата, пренареждайки атомите му.
- Лигази. Свържете молекулите заедно с ковалентни връзки. Те участват в биосинтетични реакции, при които се образуват нови групи връзки. Такива реакции изискват въвеждане на енергия под формата на кофактори.
Заявление
Ферментацията се използва при приготвянето на много храни. Използването на микробни ензими в хранително-вкусовата промишленост е дългогодишен процес. Следните типове са широко използвани:
- Амилаза. Втечняване на нишестето, подобряване на качеството на хляба, избистряне на плодови сокове.
- Глюкоамилази. Производство на бира и сиропи с високо съдържание на глюкоза и фруктоза.
- Протеаза. Тендеризациямесо, коагулация на мляко.
- Лактаза. Намаляване на непоносимост към лактоза при хора, пребиотични хранителни добавки.
- Липаза. Производство на сирене чедър.
- Фосфолипази. Производство на липолизирана млечна мазнина.
- Естераза. Подобряване на вкуса и аромата на плодовия сок. Деестерификация на диетичните фибри. Производство на естери с къса верига.
- Целулази. Храна за животни.
- Глюкозооксидаза. Подобряване на срока на годност на храните.
- Laccases. Отстраняване на полифеноли от виното.
- Каталази. Консервиране на храни. Отстраняване на водороден пероксид от млякото преди производството на сирене.
- Пероксидаза. Развитие на вкуса, цвета и качеството на храната.
Протеаза
Протеазите, получени от микробни системи, са три вида: киселинни, неутрални и алкални. Алкалните серинови протеази имат най-голямо приложение в биоиндустрията. Те имат висока активност и стабилност при необичайни условия на екстремни физиологични параметри. Алкалните протеази имат свойството на висока стабилност на ензимната активност, когато се използват в детергенти. Те са намерили широко приложение в биоиндустрията:
- производство на прахове за пране;
- хранителна индустрия;
- обработка на кожа;
- фармацевтични продукти;
- изследвания в молекулярната биология и пептидния синтез.
Амилаза
Това е ензим от микроорганизми, който катализира разграждането на нишестето до захари. Той бешеоткрит и изолиран от Анселм Пейен през 1833 г. Всички амилази са гликозидни хидролази. Те се използват широко в индустрията и представляват близо 25% от пазара на ензими. Използва се в индустрии като:
- храна;
- пекарна;
- хартия и текстил;
- подсладители и плодови сокове;
- глюкозни и фруктозни сиропи;
- перилни препарати;
- горивен етанол от нишестета;
- алкохолни напитки;
- храносмилателна помощ;
- отстранител на петна в химическо чистене.
Използва се и в клиничната, медицинска и аналитична химия.
Xylanase
Хемицелулозата е една от основните съставки на селскостопанските остатъци заедно с целулоза, лигнин и пектин. Ксилан е неговият основен компонент. Значението на ксиланазата се е увеличило значително поради биотехнологичните й приложения за производство на пентоза, пречистване на плодови сокове, подобряване на храносмилането и биоконверсия на лигноцелулозни селскостопански отпадъци в горива и химикали. Той е намерил своето приложение в хранително-вкусовата, текстилната и целулозно-хартиената промишленост, обезвреждането на селскостопански отпадъци, производството на етанол и храна за животни.
Laccase
Лигинолитичните ензими са полезни при хидролизата на лигноцелулозни селскостопански остатъци, особено за разграждането на сложния и неизпомпващ съставен лигнин. Те са много гъвкави по природа и могат да се използват в редица промишлени процеси. Лигнолитичната ензимна система се използва при биооцветяване на целулоза и други индустрии като стабилизиране на вино и плодов сок, пране на деним, козметика и биосензори.
липаза
Това е ензим от микроорганизми, който катализира разграждането и хидролизата на мазнините. Липазите са подклас естерази. Те играят важна роля в храносмилането, транспортирането и преработката на мазнините. Повечето от липазите участват в определена позиция върху глицериновия гръбнак на мастния субстрат, особено в тънките черва. Някои от тях се експресират от секретирани патогенни организми по време на инфекциозно заболяване. Липазите се считат за основната група биотехнологично ценни ензими, главно поради гъвкавостта на техните прилагани свойства и лекотата на масово производство.
прилагане на липаза
Тези ензими участват в различни биологични процеси, вариращи от рутинен метаболизъм на триглицеридите в диетата до сигнализиране и клетъчно възпаление. Някои липазни активности са ограничени до определени отделения в клетките, докато други работят в извънклетъчни пространства:
- Панкреатичните липази се секретират в извънклетъчните пространства, където служат за превръщане на хранителните липиди в по-прости форми, които се транспортират в тялото.
- Улесняване усвояването на хранителните вещества от околната среда.
- Повишената липазна активност заместваконвенционални катализатори в преработката на биодизел.
- Използва се в приложения като печене, детергенти за пране, като биокатализатори.
- В текстилната индустрия се използва за увеличаване на абсорбирането на тъканта и равномерността при боядисване.
- За промяна на вкуса на храната чрез синтезиране на естери на късоверижни мастни киселини и алкохоли.
- Наличието или високи нива на липази може да показва специфична инфекция или заболяване и може да се използва като диагностичен инструмент.
- Има бактерициден ефект. Може да се използва при лечение на злокачествени тумори.
- Има голяма търговска стойност в козметиката и фармацевтичните продукти (продукти за грижа за кожата, маши за коса).
