Вида амидна връзка, която възниква по време на образуването на пептидни протеини след взаимодействията на две аминокиселини, това е отговорът на въпроса какво е пептидна връзка.
От двойка аминокиселини се появява дипептид, тоест верига от тези аминокиселини, плюс водна молекула. Съгласно същата система, по-дълги вериги се генерират от аминокиселини в рибозомите, тоест полипептиди и протеини.
Свойства на веригата
Различните аминокиселини, които са един вид "строителен материал" за протеините, имат радикал R.
Както при всички амиди, пептидната връзка на протеина на веригата C-N, посредством взаимодействието на канонични структури между карбонилния въглерод и азотния атом, обикновено има двойно свойство. Това обикновено намира израз в намаляване на дължината му до 1,33 ангстрьома.
Всичко това води до следните заключения:
- C, H, O и N - 4 свързани атома плюс 2 a-въглерода са разположени в една и съща равнина. R групи от аминокиселини иa-въглеродните водороди вече са извън тази зона.
- H и O в пептидната връзка на аминокиселините и a-въглеродите на аминокиселинната двойка са транс-ориентирани, въпреки че транс-изомерът е по-стабилен. В L-аминокиселините R-групите също са транс-ориентирани, което присъства във всички пептиди и протеини в природата.
- Въртенето около C-N веригата е трудно, въртенето в C-C връзката е по-вероятно.
За да разберете какво е пептидна връзка, както и да откриете самите пептиди с протеини и да определите тяхното количество в определен разтвор, използвайте биуретната реакция.
Подреждане на атоми
Връзката в протеиновите пептиди е по-къса, отколкото в други пептидни групи, тъй като има характеристика на частична двойна връзка. Имайки предвид какво представлява пептидната връзка, можем да заключим, че нейната подвижност е ниска.
Електронната конструкция на пептидната връзка определя твърдата планарна структура на група от пептиди. Равнините на такива групи са разположени под ъгъл една спрямо друга. Връзката между а-въглеродния атом и а-карбоксилната и а-аминогрупата може да се върти свободно по оста си, като същевременно е ограничена по размер и естество на радикалите, и това прави възможно полипептидната верига да се задава различни настройки.
Пептидните връзки в протеините, като правило, са в транс-конфигурация, тоест подреждането на a-въглеродните атоми е разположено в различни части на групата. Резултатът е разположението на страничните радикали в аминокиселините на по-далечно разстояние в пространството един от друг.приятел.
Разкъсване на протеин
Когато се изучава какво представлява пептидната връзка, нейната сила обикновено се взема предвид. Такива вериги не се прекъсват сами при нормални условия вътре в клетката. Тоест при подходяща телесна температура и неутрална среда.
В лабораторни условия се изследва хидролизата на протеинови пептидни вериги в запечатани ампули, вътре в които има концентрирана солна киселина, при температура над сто и пет градуса по Целзий. Пълната хидролиза на протеина до свободни аминокиселини става за около 24 часа.
На въпроса какво представлява пептидната връзка вътре в живите организми, тогава те се разрушават с участието на определени протеолитични ензими. За да намерят пептиди и протеини в разтвор, както и да разберат тяхното количество, те използват положителния резултат от вещества, които съдържат две или повече пептидни връзки, тоест биуретната реакция.
Заместване на аминокиселини
Вътре в анормален хемоглобин S бяха мутирали 2 β-вериги, в които глутаматът, както и една отрицателно заредена силно полярна аминокиселина на шеста позиция, бяха заменени с радикал-съдържащ хидрофобен валин..
В мутиралия хемоглобин има регион, който е комплементарен към друг регион със същите молекули, който съдържа променената аминокиселина. В крайна сметка молекулите на хемоглобина се „слепват“и образуват дълги фибриларни агрегати, които променят червените кръвни клетки и водят до появата на мутирали червени кръвни клетки с форма на полумесец..
Вътре в оксихемоглобин S, в резултат на промяна в протеиновата конформация, допълнително място се маскира. Липсата на достъп до него прави невъзможно свързването на молекулите една с друга в този оксихемоглобин. Съществуват условия, благоприятстващи образуването на агрегати на HbS. Те увеличават натрупването на дезоксихемоглобин вътре в клетките. Те могат да включват:
- хипоксия;
- алпийски условия;
- физически труд;
- полет със самолет.
Сърповидноклетъчна анемия
Тъй като сърповидните еритроцити имат ниска пропускливост през тъканните капиляри, те могат да блокират кръвоносните съдове и по този начин да създадат локална хипоксия. Това ще увеличи натрупването на дезоксихемоглобин S в червените кръвни клетки, както и скоростта, с която се появяват агрегатите на S-хемоглобина и ще създаде още повече условия за деформация на червените кръвни клетки.
Сърповидноклетъчна болест е хомозиготно рецесивно заболяване, което се проявява само когато и двамата родители предадат чифт мутирали гени на β-верига. След раждането на бебето заболяването не се проявява, докато големи количества HbF не се променят в HbS. Пациентите показват клинични симптоми, които са характерни за анемията, а именно: главоболие и световъртеж, сърцебиене, задух, слабост към инфекции и т.н.
