Каталаза е ензим, открит в почти всички живи организми. Основната му функция е да катализира реакцията на разлагане на водородния прекис до безвредни за организма вещества. Каталазата е от голямо значение за живота на клетките, тъй като ги предпазва от разрушаване от реактивни кислородни видове.
Обща информация
Ензимът каталаза принадлежи към оксидоредуктазите, широк клас ензими, които катализират трансфера на електрони от редуцираща (донорна) молекула към окисляваща (акцепторна) молекула.
Оптималното pH за каталазата да работи в човешкото тяло е около 7, но скоростта на реакцията не се променя значително при стойности на водорода от 6,8 до 7,5. Оптималното pH за другите каталази варира от 4 до 11, в зависимост от вида на организма. Оптималната температура също варира, за човек е около 37o C.
Каталазата е един от най-бързите ензими. Само една молекула от него е в състояние да превърне милиони молекули на водороден пероксид във вода и кислород за броени минути.дай ми секунда. От ензимологична гледна точка това означава, че ензимът каталаза се характеризира с голям брой обороти.
Ензимна структура
Каталаза е тетрамер от четири полипептидни вериги, всяка от които е дълга повече от 500 аминокиселини. Ензимът има четири групи порфирен хем, благодарение на което реагира с реактивни кислородни видове. Окисленият хем е протезната група на каталазата.
История на откриването
Каталазата не е била известна на учените до 1818 г., когато Луис Жак Тенар, химикът, открил водородния прекис в живите клетки, предполага, че унищожаването му се дължи на действието на неизвестно досега биологично вещество.
През 1900 г. немският химик Оскар Льов за първи път въвежда термина "каталаза" за обозначаване на мистериозната субстанция, разлагаща пероксид. Той успя да отговори и на въпроса къде се съдържа ензимът каталаза. В резултат на многобройни експерименти Оскар Лев разкрива, че този ензим е характерен за почти всички животински и растителни организми. В жива клетка, подобно на много други ензими, каталазата се намира в пероксизомите.
През 1937 г. каталазата за първи път е кристализирана от телешки черен дроб. През 1938 г. е определено молекулното тегло на ензима - 250 kDa. През 1981 г. учените изобразяват триизмерната структура на говедата каталаза.
Катализа на водороден пероксид
Въпреки факта, че водородният прекис епродукт на много нормални метаболитни процеси, не е безвреден за организма.
За да се предотврати разрушаването на клетките и тъканите, водородният прекис трябва бързо да се превърне в друго, по-малко опасно вещество за тялото. Ензимът каталаза изпълнява точно тази задача - разгражда молекула на пероксида на две молекули вода и молекула на кислород.
Реакцията на разлагане на водороден пероксид в живите тъкани:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Молекулният механизъм на разграждането на водородния пероксид от ензима каталаза все още не е точно проучен. Предполага се, че реакцията протича на два етапа - на първия етап желязото в протетичната група на каталазата се свързва с кислородния атом на пероксида и се отделя една молекула вода. Във втората стъпка окисленият хем реагира с друга молекула на водороден пероксид, което води до образуването на друга молекула вода и една кислородна молекула.
Поради това действие на ензима каталаза върху водородния пероксид, наличието на това активно вещество в тъканните проби е лесно да се определи. За да направите това, достатъчно е да добавите малко количество водороден прекис към тестовата проба и да наблюдавате реакцията. Наличието на ензима се показва от образуването на кислородни мехурчета. Тази реакция е добра, защото не изисква никакво специално оборудване или инструменти - може да се наблюдава с просто око.
Заслужава да се отбележи, че йонътвсеки тежък метал може да действа като неконкурентен каталазен инхибитор. Освен това добре познатият цианид се държи като конкурентен инхибитор на каталазата, ако има много водороден прекис в тъканите. Арсенатите играят ролята на активатори.
Заявление
Разлагащият ефект на ензима каталаза върху водородния пероксид намери приложение в хранително-вкусовата промишленост - с помощта на този ензим млякото се отстранява H2 O 2 преди да направите сирене. Друго приложение е специална опаковка за храни, която предпазва продуктите от окисляване. Каталазата се използва и в текстилната индустрия за отстраняване на водороден пероксид от тъканите.
Използва се в малки количества в хигиената на контактните лещи. Някои дезинфектанти съдържат водороден пероксид и каталазата се използва за разграждане на това съединение преди повторно използване на лещите.
Активност
Активността на ензима каталаза зависи от възрастта на тялото. В младите тъкани активността на ензима е много по-висока, отколкото в старите. С възрастта, както при хората, така и при животните, каталазната активност постепенно намалява в резултат на стареенето на органите и тъканите.
Според скорошно проучване, намаляването на каталазната активност е една от възможните причини за побеляване на косата. Водородният пероксид се образува постоянно в човешкото тяло, но не вреди - каталазата бързо го разлага. Но ако нивото на този ензим се намали, очевидно е, че не целият водороден прекис се катализира от ензима. По този начин изрусява косата отвътре, като се разтваряестествени багрила. Това неочаквано откритие сега се тества от изследователи и може да играе роля в разработването на лекарства, които спират побеляването на косата.
