Протеините са един от важните органични елементи на всяка жива клетка на тялото. Те изпълняват много функции: поддържащи, сигнални, ензимни, транспортни, структурни, рецепторни и т.н. Първичните, вторични, третични и четвъртични структури на протеините са се превърнали във важни еволюционни адаптации. От какво са направени тези молекули? Защо правилната конформация на протеините в клетките на тялото е толкова важна?
Структурни компоненти на протеини
Мономерите на всяка полипептидна верига са аминокиселини (AA). Тези нискомолекулни органични съединения са доста често срещани в природата и могат да съществуват като независими молекули, които изпълняват свои собствени функции. Сред тях са транспортиране на вещества, приемане, инхибиране или активиране на ензими.
Общо има около 200 биогенни аминокиселини, но само 20 от тях могат да бъдат протеинови мономери. Те се разтварят лесно във вода, имат кристална структура и много от тях имат сладък вкус.
C химикалОт гледна точка на АА, това са молекули, които задължително съдържат две функционални групи: -COOH и -NH2. С помощта на тези групи аминокиселините образуват вериги, свързващи се помежду си с пептидна връзка.
Всяка от 20-те протеиногенни аминокиселини има свой собствен радикал, в зависимост от който химичните свойства варират. Според състава на такива радикали всички АА се класифицират в няколко групи.
- Неполярни: изолевцин, глицин, левцин, валин, пролин, аланин.
- Полярен и незареден: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
- Ароматни: тирозин, фенилаланин, триптофан.
- Полярен и отрицателно зареден: глутамат, аспартат.
- Полярен и положително зареден: аргинин, хистидин, лизин.
Всяко ниво на организация на протеиновата структура (първична, вторична, третична, кватернерна) се основава на полипептидна верига, състояща се от АА. Единствената разлика е как тази последователност се сгъва в пространството и с помощта на какви химични връзки се поддържа тази конформация.
Първична структура на протеин
Всеки протеин се образува върху рибозоми - немембранни клетъчни органели, които участват в синтеза на полипептидната верига. Тук аминокиселините са свързани помежду си с помощта на силна пептидна връзка, образувайки първична структура. Тази първична протеинова структура обаче е много различна от кватернерната, така че е необходимо допълнително узряване на молекулата.
Протеини катоеластин, хистони, глутатион, вече с толкова проста структура, са в състояние да изпълняват своите функции в тялото. За по-голямата част от протеините следващата стъпка е образуването на по-сложна вторична конформация.
Вторична протеинова структура
Образуването на пептидни връзки е първата стъпка в узряването на повечето протеини. За да изпълняват функциите си, тяхната локална конформация трябва да претърпи някои промени. Това се постига с помощта на водородни връзки - крехки, но в същото време многобройни връзки между основните и киселинните центрове на аминокиселинните молекули.
Така се образува вторичната структура на протеина, която се различава от кватернерната по своята простота на сглобяване и локална конформация. Последното означава, че не цялата верига е подложена на трансформация. Водородните връзки могат да се образуват на няколко места на различни разстояния една от друга, като формата им също зависи от вида на аминокиселините и метода на сглобяване.
Лизозимът и пепсинът са представители на протеини, които имат вторична структура. Пепсинът участва в храносмилането, а лизозимът изпълнява защитна функция в организма, разрушавайки клетъчните стени на бактериите.
Характеристики на вторичната структура
Локалните конформации на пептидната верига могат да се различават една от друга. Вече са проучени няколко десетки, като три от тях са най-често срещаните. Сред тях са алфа спирала, бета слоеве и бета усукване.
Алфа спирала –една от най-често срещаните конформации на вторичната структура на повечето протеини. Това е рамка от твърд прът с ход от 0,54 nm. Аминокиселинните радикали сочат навън
Дясните спирали са най-често срещани, а понякога могат да се намерят и лявата. Оформящата функция се изпълнява от водородни връзки, които стабилизират къдриците. Веригата, която образува алфа спиралата, съдържа много малко пролин и полярно заредени аминокиселини.
- Бета редът е изолиран в отделна конформация, въпреки че може да се нарече част от бета слоя. Изводът е огъването на пептидната верига, която се поддържа от водородни връзки. Обикновено самото място на завоя се състои от 4-5 аминокиселини, сред които е задължително наличието на пролин. Този AK е единственият с твърд и къс скелет, който му позволява да образува самообръщение.
- Бета слоят е верига от аминокиселини, която образува няколко завоя и ги стабилизира с водородни връзки. Тази форма е много подобна на лист хартия, сгънат в акордеон. Най-често агресивните протеини имат тази форма, но има много изключения.
Разграничаване между паралелен и антипаралелен бета-слой. В първия случай C- и N- краищата в завоите и в краищата на веригата съвпадат, а във втория случай не съвпадат.
Третична структура
Допълнително опаковане на протеини води до образуването на третична структура. Тази конформация се стабилизира с помощта на водородни, дисулфидни, хидрофобни и йонни връзки. Големият им брой позволява усукване на вторичната структура в по-сложна.оформете и го стабилизирайте.
Отделете глобуларни и фибриларни протеини. Молекулата на глобуларните пептиди е сферична структура. Примери: албумин, глобулин, хистони в третична структура.
Фибриларните протеини образуват силни нишки, чиято дължина надвишава тяхната ширина. Такива протеини най-често изпълняват структурни и оформящи функции. Примери са фиброин, кератин, колаген, еластин.
Структурата на протеините в кватернерната структура на молекулата
Ако няколко глобули се обединят в един комплекс, се образува така наречената кватернерна структура. Тази конформация не е типична за всички пептиди и се образува, когато е необходимо да се изпълняват важни и специфични функции.
Всяка глобула в сложен протеин е отделен домен или протомер. Съвкупно структурата на протеините от кватернерната структура на молекулата се нарича олигомер.
Обикновено такъв протеин има няколко стабилни конформации, които постоянно се променят взаимно, или в зависимост от въздействието на външни фактори, или когато е необходимо да се изпълняват различни функции.
Важна разлика между третичната и кватернерната структура на протеина са междумолекулните връзки, които са отговорни за свързването на няколко глобули. В центъра на цялата молекула често има метален йон, който пряко влияе върху образуването на междумолекулни връзки.
Допълнителни протеинови структури
Не винаги веригата от аминокиселини е достатъчна, за да изпълнява функциите на протеин. ATВ повечето случаи към такива молекули са прикрепени други вещества от органична и неорганична природа. Тъй като тази характеристика е характерна за огромния брой ензими, съставът на сложните протеини обикновено се разделя на три части:
- Апоензимът е протеиновата част на молекулата, която е аминокиселинна последователност.
- Коензимът не е протеин, а органична част. Може да включва различни видове липиди, въглехидрати или дори нуклеинови киселини. Това включва представители на биологично активни съединения, сред които има витамини.
- Кофактор - неорганична част, представена в по-голямата част от случаите от метални йони.
Структурата на протеините в кватернерната структура на една молекула изисква участието на няколко молекули с различен произход, така че много ензими имат три компонента наведнъж. Пример е фосфокиназа, ензим, който осигурява прехвърлянето на фосфатна група от молекула на АТФ.
Къде се образува кватернерната структура на протеинова молекула?
Полипептидната верига започва да се синтезира върху рибозомите на клетката, но по-нататъшното съзряване на протеина настъпва в други органели. Новообразуваната молекула трябва да влезе в транспортната система, която се състои от ядрената мембрана, ER, апарата на Голджи и лизозомите.
Усложнението на пространствената структура на протеина възниква в ендоплазмения ретикулум, където се образуват не само различни видове връзки (водородни, дисулфидни, хидрофобни, междумолекулни, йонни), но се добавят и коензим и кофактор. Това образува кватернерпротеинова структура.
Когато молекулата е напълно готова за работа, тя навлиза или в цитоплазмата на клетката, или в апарата на Голджи. В последния случай тези пептиди се пакетират в лизозоми и се транспортират до други отделения на клетката.
Примери за олигомерни протеини
Кватернерната структура е структурата на протеините, която е предназначена да допринася за изпълнението на жизнените функции в живия организъм. Сложната конформация на органичните молекули позволява на първо място да повлияе на работата на много метаболитни процеси (ензими).
Биологично важни протеини са хемоглобин, хлорофил и хемоцианин. Порфириновият пръстен е основата на тези молекули, в центъра на които е метален йон.
Хемоглобин
Кватернерната структура на протеиновата молекула на хемоглобина се състои от 4 глобули, свързани с междумолекулни връзки. В центъра е порфин с железен йон. Протеинът се транспортира в цитоплазмата на еритроцитите, където те заемат около 80% от общия обем на цитоплазмата.
В основата на молекулата е хем, който има по-неорганична природа и е оцветен в червено. Той е и основният продукт на разпадането на хемоглобина в черния дроб.
Всички знаем, че хемоглобинът изпълнява важна транспортна функция - пренасянето на кислород и въглероден диоксид в човешкото тяло. Сложната конформация на протеиновата молекула образува специални активни центрове, които са способни да свързват съответните газове с хемоглобина.
Когато се образува протеин-газов комплекс, се образуват така наречените оксихемоглобин и карбохемоглобин. Има обаче още единразнообразие от такива асоциации, което е доста стабилно: карбоксихемоглобин. Това е комплекс от протеин и въглероден оксид, чиято стабилност обяснява пристъпите на задушаване с прекомерна токсичност.
Хлорофил
Друг представител на протеини с кватернерна структура, чиито доменни връзки вече се поддържат от магнезиев йон. Основната функция на цялата молекула е участието в процесите на фотосинтеза в растенията.
Има различни видове хлорофили, които се различават един от друг по радикалите на порфириновия пръстен. Всяка от тези разновидности е маркирана с отделна буква от латинската азбука. Например, сухоземните растения се характеризират с наличието на хлорофил а или хлорофил b, докато водораслите съдържат и други видове от този протеин.
хемоцианин
Тази молекула е аналог на хемоглобина при много низши животни (членестоноги, мекотели и др.). Основната разлика в структурата на протеин с кватернерна молекулярна структура е наличието на цинков йон вместо железен йон. Хемоцианинът има синкав цвят.
Понякога хората се чудят какво би станало, ако заменим човешкия хемоглобин с хемоцианин. В този случай се нарушава обичайното съдържание на вещества в кръвта, и по-специално аминокиселини. Хемоцианинът също е нестабилен да образува комплекс с въглероден диоксид, така че "синята кръв" би имала тенденция да образува кръвни съсиреци.
