Протеините (полипептиди, протеини) са макромолекулни вещества, които включват алфа-аминокиселини, свързани с пептидна връзка. Съставът на протеините в живите организми се определя от генетичния код. Като правило, синтезът използва набор от 20 стандартни аминокиселини.
Класификация на протеини
Разделянето на протеините се извършва по различни критерии:
- Формата на молекула.
- Състав.
- Функции.
Според последния критерий протеините се класифицират:
- На структурно.
- Хранителен и резервен.
- Транспорт.
- Изпълнители.
Структурни протеини
Те включват еластин, колаген, кератин, фиброин. Структурните полипептиди участват в образуването на клетъчни мембрани. Те могат да създават канали или да изпълняват други функции в тях.
Хранителни, съхраняващи протеини
Хранителният полипептид е казеин. Благодарение на него растящият организъм се снабдява с калций, фосфор иаминокиселини.
Резервните протеини са семена от култивирани растения, яйчен белтък. Те се консумират по време на етапа на развитие на ембрионите. В човешкото тяло, както и при животните, протеините не се съхраняват в резерв. Те трябва да се приемат редовно с храна, в противен случай е вероятно развитието на дистрофия.
Транспортни полипептиди
Хемоглобинът е класически пример за такива протеини. Други полипептиди, участващи в движението на хормони, липиди и други вещества, също се намират в кръвта.
Клетъчните мембрани съдържат протеини, които имат способността да транспортират йони, аминокиселини, глюкоза и други съединения през клетъчната мембрана.
Контрактилни протеини
Функциите на тези полипептиди са свързани с работата на мускулните влакна. Освен това те осигуряват движението на ресничките и жгутиците в протозоите. Контрактилните протеини изпълняват функцията на транспортиране на органели в клетката. Благодарение на тяхното присъствие се осигурява промяна в клетъчните форми.
Примери за контрактилни протеини са миозин и актин. Струва си да се каже, че тези полипептиди се намират не само в клетките на мускулните влакна. Контрактилните протеини изпълняват своите задачи в почти всички животински тъкани.
Функции
Индивидуален полипептид, тропомиозин, се намира в клетките. Съкратителният мускулен протеин миозин е неговият полимер. Образува комплекс с актин.
Контрактилните мускулни протеини не се разтварят във вода.
Скорост на полипептиден синтез
Регулира се от щитовидната жлеза истероидни хормони. Прониквайки в клетката, те се свързват със специфични рецептори. Образуваният комплекс прониква в клетъчното ядро и се свързва с хроматина. Това увеличава скоростта на полипептиден синтез на генно ниво.
Активните гени осигуряват повишен синтез на определена РНК. Той напуска ядрото, отива в рибозомите и активира синтеза на нови структурни или контрактилни протеини, ензими или хормони. Това е анаболният ефект на гените.
Междувременно протеиновият синтез в клетките е доста бавен процес. Изисква високи разходи за енергия и пластмасов материал. Съответно хормоните не са в състояние бързо да контролират метаболизма. Тяхната ключова задача е да регулират растежа, диференциацията и развитието на клетките в тялото.
Мускулна контракция
Това е отличен пример за контрактилната функция на протеините. В хода на изследването беше установено, че в основата на мускулната контракция е промяна във физическите свойства на полипептида.
Съкратителната функция се изпълнява от протеина актомиозин, който взаимодейства с аденозинтрифосфорната киселина. Тази връзка е придружена от свиване на миофибрилите. Такова взаимодействие може да се наблюдава извън тялото.
Например, ако напоените с вода (мацерирани) мускулни влакна, лишени от възбудимост, бъдат изложени на разтвор на аденозин трифосфат, ще започне рязкото им свиване, подобно на свиването на живите мускули. Този опит е от голямо практическо значение. Той доказва факта, чемускулното съкращение изисква химична реакция на контрактилни протеини с богато на енергия вещество.
Действието на витамин Е
От една страна, той е основният вътреклетъчен антиоксидант. Витамин Е предпазва мазнините и други лесно окисляеми съединения от окисление. В същото време той действа като електронен носител и участва в окислително-редукционните реакции, които са свързани със съхранението на освободената енергия.
Недостигът на витамин Е причинява атрофия на мускулната тъкан: съдържанието на контрактилния протеин миозин е рязко намалено и той се заменя с колаген, инертен полипептид.
Специфичност на миозина
Счита се за един от ключовите контрактилни протеини. Той представлява около 55% от общото съдържание на полипептиди в мускулната тъкан.
Влакната (дебели нишки) от миофибрили са направени от миозин. Молекулата съдържа дълга фибриларна част, която има структура с двойна спирала, и глави (глобуларни структури). Миозинът съдържа 6 субединици: 2 тежки и 4 леки вериги, разположени в глобуларната част.
Основната задача на фибриларната област е способността да образува снопове от миозинови нишки или дебели протофибрили.
На главите са активният сайт на АТФаза и актин-свързващият център. Това гарантира хидролиза на АТФ и свързване с актиновите нишки.
Разновидности
Подтиповете актин и миозин са:
- Динеин на флагела и ресничкипротозоа.
- Спектрин в еритроцитните мембрани.
- Невростенин на перисинаптичните мембрани.
Бактериалните полипептиди, отговорни за движението на различни вещества в градиент на концентрация, също могат да бъдат приписани на разновидностите на актин и миозин. Този процес се нарича още хемотаксис.
Ролята на аденозин трифосфорната киселина
Ако поставите актомиозинови нишки в кисел разтвор, добавите калиеви и магнезиеви йони, можете да видите, че те са скъсени. В този случай се наблюдава разпадането на АТФ. Това явление показва, че разграждането на аденозин трифосфорната киселина има известна връзка с промяната във физикохимичните свойства на контрактилния протеин и следователно с работата на мускулите. Това явление за първи път е идентифицирано от Szent-Gyorgyi и Engelhardt.
Синтезът и разграждането на АТФ са от съществено значение в процеса на преобразуване на химическата енергия в механична. По време на разграждането на гликогена, придружено от производството на млечна киселина, както при дефосфорилирането на аденозинтрифосфорната и креатинфосфорната киселина, не се изисква участието на кислород. Това обяснява способността на изолиран мускул да функционира при анаеробни условия.
Млечната киселина и продуктите, образувани по време на разграждането на аденозинтрифосфорната и креатинфосфорната киселина, се натрупват в мускулните влакна, които са уморени при работа в анаеробна среда. В резултат на това се изчерпват запасите от вещества, при чието разделяне се освобождава необходимата енергия. Ако уморен мускул се постави в среда, съдържаща кислород, това ще станеконсумирайте го. Част от млечната киселина ще започне да се окислява. В резултат на това се образуват вода и въглероден диоксид. Освободената енергия ще бъде използвана за ресинтеза на креатин фосфорна, аденозинтрифосфорна киселина и гликоген от продуктите на разпада. Благодарение на това мускулът отново ще придобие способност за работа.
Скелетни мускули
Индивидуалните свойства на полипептидите могат да бъдат обяснени само с примера на техните функции, т.е. техния принос към сложни дейности. Сред малкото структури, за които е установена връзка между протеина и функцията на органите, скелетните мускули заслужават специално внимание.
Нейната клетка се активира от нервни импулси (мембранно насочени сигнали). Молекулярно, свиването се основава на цикъла на кръстосани мостове чрез периодични взаимодействия между актин, миозин и Mg-АТФ. Калций-свързващите протеини и Ca йони действат като медиатори между ефекторите и нервните сигнали.
Медиацията ограничава скоростта на реакция на импулси за включване/изключване и предотвратява спонтанните контракции. В същото време някои трептения (флуктуации) на мускулните влакна на маховика на крилати насекоми се контролират не от йони или подобни нискомолекулни съединения, а директно от контрактилни протеини. Поради това са възможни много бързи контракции, които след активиране протичат сами.
Свойства на течните кристали на полипептидите
При скъсяване на мускулните влакнапериодът на решетката, образувана от протофибрили, се променя. Когато решетка от тънки нишки навлезе в структура от дебели елементи, тетрагоналната симетрия се заменя с шестоъгълната. Това явление може да се счита за полиморфен преход в течнокристална система.
Характеристики на механохимичните процеси
Те се свеждат до превръщането на химическата енергия в механична. АТФ-азната активност на митохондриалните клетъчни мембрани е подобна на действието на йозиновата система на скелетните мускули. Общите черти са отбелязани и в техните механохимични свойства: те се редуцират под въздействието на АТФ.
Следователно, контрактилен протеин трябва да присъства в митохондриалните мембрани. И той наистина е там. Установено е, че контрактилните полипептиди участват в митохондриалната механохимия. Оказа се обаче, че фосфатидилинозитолът (мембранен липид) също играе значителна роля в процесите.
Екстра
Молекулата на миозина протеин не само допринася за свиването на различни мускули, но може да участва и в други вътреклетъчни процеси. По-специално става дума за движението на органелите, закрепването на актиновите нишки към мембраните, образуването и функционирането на цитоскелета и т. н. Почти винаги молекулата взаимодейства по един или друг начин с актина, който е вторият ключов контрактил протеин.
Доказано е, че молекулите на актомиозина могат да променят дължината си под въздействието на химическата енергия, освободена, когато остатъкът от фосфорна киселина се отцепи от АТФ. С други думи, този процеспричинява мускулна контракция.
Системата ATP по този начин действа като вид акумулатор на химическа енергия. При нужда се превръща директно в механичен чрез актомиозин. В същото време няма междинен етап, характерен за процесите на взаимодействие на други елементи - преход към топлинна енергия.
