Макромолекулата е молекула с високо молекулно тегло. Структурата му е представена под формата на многократно повтарящи се връзки. Помислете за характеристиките на такива съединения, тяхното значение за живота на живите същества.
Характеристики на композицията
Биологичните макромолекули се образуват от стотици хиляди малки изходни материали. Живите организми се характеризират с три основни типа макромолекули: протеини, полизахариди, нуклеинови киселини.
Изходните мономери за тях са монозахариди, нуклеотиди, аминокиселини. Една макромолекула представлява почти 90 процента от клетъчната маса. В зависимост от последователността на аминокиселинните остатъци се образува специфична протеинова молекула.
Високо молекулно тегло са тези вещества, които имат моларна маса по-голяма от 103 Da.
История на термина
Кога се появи макромолекулата? Тази концепция е въведена от Нобеловия лауреат по химия Херман Щаудингер през 1922 г.
Полимерната топка може да се види като заплетена нишка, образувана от случайно размотаванев цялата бобина. Тази намотка систематично променя своята конформация; това е пространствената конфигурация на макромолекулата. Това е подобно на траекторията на Брауновското движение.
Образуването на такава намотка се получава поради факта, че на определено разстояние полимерната верига "губи" информация за посоката. Възможно е да се говори за намотка в случай, когато високомолекулните съединения са много по-дълги от дължината на структурния фрагмент.
Глобулна конфигурация
Макромолекулата е плътна конформация, в която може да се сравни обемната част на полимера с единица. Глоуларното състояние се реализира в случаите, когато при взаимното действие на отделни полимерни единици между тях и външната среда възниква взаимно привличане.
Реплика на структурата на макромолекула е тази част от водата, която е вградена като елемент от такава структура. Това е най-близката среда за хидратация на макромолекулата.
Характеризиране на протеинова молекула
Протеиновите макромолекули са хидрофилни вещества. Когато сух протеин се разтваря във вода, той първоначално набъбва, след което се наблюдава постепенно преминаване в разтвор. По време на набъбване водните молекули проникват в протеина, свързвайки структурата му с полярни групи. Това разхлабва плътната опаковка на полипептидната верига. Подутата протеинова молекула се счита за обратен разтвор. При последващо усвояване на водни молекули се наблюдава отделяне на протеинови молекули от общата маса иима и процес на разтваряне.
Но подуването на протеинова молекула не във всички случаи причинява разтваряне. Например, колагенът след усвояване на водните молекули остава в подуто състояние.
Теория за хидратиране
Високомолекулните съединения според тази теория не просто адсорбират, а свързват електростатично водните молекули с полярни фрагменти от странични радикали на аминокиселини, които имат отрицателен заряд, както и основни аминокиселини, които носят положителен заряд.
Частично хидратирана вода е свързана с пептидни групи, които образуват водородни връзки с водни молекули.
Например, полипептиди, които имат неполярни странични групи, набъбват. Когато се свързва с пептидни групи, той изтласква полипептидните вериги. Наличието на междуверижни мостове не позволява на протеиновите молекули да се откъснат напълно, преминават под формата на разтвор.
Структурата на макромолекулите се разрушава при нагряване, което води до прекъсване и освобождаване на полипептидни вериги.
Характеристики на желатина
Химичният състав на желатина е подобен на колагена, той образува вискозна течност с вода. Сред характерните свойства на желатина е способността му да желира.
Тези видове молекули се използват като хемостатични и плазмозаместващи агенти. Способността на желатина да образува гелове се използва при производството на капсули във фармацевтичната индустрия.
Функция за разтворимостмакромолекули
Тези видове молекули имат различна разтворимост във вода. Определя се от аминокиселинния състав. При наличието на полярни аминокиселини в структурата, способността за разтваряне във вода се увеличава значително.
Също това, това свойство се влияе от особеността на организацията на макромолекулата. Глобуларните протеини имат по-висока разтворимост от фибриларните макромолекули. В хода на множество експерименти беше установена зависимостта на разтварянето от характеристиките на използвания разтворител.
Първичната структура на всяка протеинова молекула е различна, което придава на протеина индивидуални свойства. Наличието на кръстосани връзки между полипептидните вериги намалява разтворимостта.
Първичната структура на протеиновите молекули се формира поради пептидни (амидни) връзки; когато тя се разруши, настъпва денатурация на протеина.
Осоляване
За повишаване на разтворимостта на протеиновите молекули се използват разтвори на неутрални соли. Например, по подобен начин може да се извърши селективно утаяване на протеини, може да се извърши тяхното фракциониране. Полученият брой молекули зависи от първоначалния състав на сместа.
Особеността на протеините, които се получават чрез осоляване, е запазването на биологичните характеристики след пълно отстраняване на солта.
Същността на процеса е отстраняването от аниони и катиони на солта на хидратираната протеинова обвивка, което осигурява стабилността на макромолекулата. Максималният брой протеинови молекули се осолява, когато се използват сулфати. Този метод се използва за пречистване и разделяне на протеинови макромолекули, тъй като те по същество сасе различават по големината на заряда, параметрите на хидратационната обвивка. Всеки протеин има своя собствена зона за осоляване, тоест за него трябва да изберете сол с дадена концентрация.
Аминокиселини
В момента са известни около двеста аминокиселини, които са част от протеиновите молекули. В зависимост от структурата те са разделени на две групи:
- протеиногенни, които са част от макромолекулите;
- непротеиногенен, не участва активно в образуването на протеини.
Учените са успели да дешифрират последователността на аминокиселините в много протеинови молекули от животински и растителен произход. Сред аминокиселините, които доста често се срещат в състава на протеиновите молекули, отбелязваме серин, глицин, левцин, аланин. Всеки естествен биополимер има свой собствен аминокиселинен състав. Например, протамините съдържат около 85 процента аргинин, но не съдържат киселинни, циклични аминокиселини. Фиброинът е протеинова молекула от естествена коприна, която съдържа около половината от глицина. Колагенът съдържа такива редки аминокиселини като хидроксипролин, хидроксилизин, които липсват в други протеинови макромолекули.
Аминокиселинният състав се определя не само от характеристиките на аминокиселините, но и от функциите и предназначението на протеиновите макромолекули. Тяхната последователност се определя от генетичния код.
Нива на структурна организация на биополимерите
Има четири нива: първично, вторично, третично, а също и четвъртично. Всяка структураима отличителни характеристики.
Първичната структура на протеиновите молекули е линейна полипептидна верига от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки.
Тази структура е най-стабилната, тъй като съдържа пептидни ковалентни връзки между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на друга молекула.
Вторичната структура включва подреждането на полипептидната верига с помощта на водородни връзки във спирална форма.
Третичният тип биополимер се получава чрез пространственото опаковане на полипептида. Те подразделят спирални и слоесто-сгънати форми на третични структури.
Глобуларните протеини имат елипсовидна форма, докато фибриларните молекули имат удължена форма.
Ако една макромолекула съдържа само една полипептидна верига, протеинът има само третична структура. Например, това е протеин на мускулната тъкан (миоглобин), необходим за свързване на кислорода. Някои биополимери са изградени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. В този случай макромолекулата има кватернерна структура, състояща се от няколко глобули, комбинирани в голяма структура. Хемоглобинът може да се счита за единствения кватернерен протеин, който съдържа около 8 процента хистидин. Именно той е активен вътреклетъчен буфер в еритроцитите, който позволява поддържане на стабилна стойност на pH на кръвта.
Нуклеинови киселини
Те са макромолекулни съединения, които се образуват от фрагментинуклеотиди. РНК и ДНК се намират във всички живи клетки, те изпълняват функцията за съхранение, предаване, а също и прилагане на наследствена информация. Нуклеотидите действат като мономери. Всеки от тях съдържа остатък от азотна основа, въглехидрат, а също и фосфорна киселина. Проучванията показват, че принципът на комплементарност (комплементарност) се наблюдава в ДНК на различни живи организми. Нуклеиновите киселини са разтворими във вода, но неразтворими в органични разтворители. Тези биополимери се разрушават от повишаване на температурата, ултравиолетово лъчение.
Вместо заключение
В допълнение към различни протеини и нуклеинови киселини, въглехидратите са макромолекули. Полизахаридите в състава си имат стотици мономери, които имат приятен сладникав вкус. Примерите за йерархичната структура на макромолекулите включват огромни молекули от протеини и нуклеинови киселини със сложни субединици.
Например, пространствената структура на глобуларната протеинова молекула е следствие от йерархичната многостепенна организация на аминокиселините. Има тясна връзка между отделните нива, елементите на по-високо ниво са свързани с по-ниските слоеве.
Всички биополимери изпълняват важна подобна функция. Те са строителният материал за живите клетки, отговарят за съхранението и предаването на наследствена информация. Всяко живо същество се характеризира със специфични протеини, така че биохимиците са изправени пред трудна и отговорна задача, решавайки която спасяват живите организми от сигурна смърт.
